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El receptor de inositol 1,4,5-trisfosfato está localizado en el retículo endoplasmático en las neuronas Purkinje
C A Ross1, J Meldolesi, T A Milner
1Department of Neuroscience, Johns Hopkins University School of Medicine, Baltimore, Maryland 21205.
Nature
|June 8, 1989
Resumen
Los receptores de inositol 1,4,5-trisfosfato (InsP3), cruciales para la liberación de calcio, se encuentran en el retículo endoplasmático (RE) de las células Purkinje cerebelares. Este estudio proporciona la primera evidencia inmunocitoquímica de la localización del receptor InsP3 dentro de una célula.
Área de la Ciencia:
- Biología celular Biología celular.
- La neurociencia es la neurociencia.
- La bioquímica es la bioquímica.
Sus antecedentes:
- El inositol 1,4,5-trisfosfato (InsP3) moviliza el calcio intracelular (Ca2+), mediando los efectos de varias moléculas de señalización.
- Se ha debatido la ubicación celular precisa de la acción de InsP3, con evidencia indirecta que apunta al retículo endoplasmático (ER), la membrana plasmática o los calciosomas.
Objetivo del estudio:
- Para localizar inmunocitoquímicamente el receptor InsP3 en las células Purkinje cerebelares de rata.
- Para determinar los orgánulos intracelulares específicos involucrados en la liberación de calcio mediada por InsP3.
Principales métodos:
- La inmunocitoquímica del microscopio electrónico se empleó utilizando anticuerpos contra una glicoproteína purificada del receptor InsP3 (260.000 Da).
- Los estudios se llevaron a cabo en células de Purkinje cerebelares de rata.
Principales resultados:
- El receptor InsP3 se localizó en varias partes de la ER, incluida la ER áspera, la ER lisa, las cisternas subplasmáticas y la membrana nuclear.
- El receptor estaba notablemente ausente de las mitocondrias y la membrana plasmática.
- Esto representa la primera demostración inmunocitoquímica de un receptor InsP3 dentro de una célula.
Conclusiones:
- En las células Purkinje cerebelares, la liberación de calcio inducida por InsP3 involucra regiones especializadas de ER áspero y liso, y potencialmente otras estructuras de superficie lisa.
- Los hallazgos desafían la noción de una sola organilla que media la acción de InsP3, sugiriendo un mecanismo más amplio basado en ER.