Dinámica de las proteínas. Observación directa de la dinámica jerárquica de las proteínas

Área de la Ciencia:

• Biología Física Biología Física.
• La biofísica es la biofísica.
• Dinámica de las proteínas Dinámica de las proteínas.

Sus antecedentes:

• Comprender la relación entre la dinámica y la función de las proteínas es un desafío fundamental en la biología física.
• Los movimientos funcionales en las proteínas a temperaturas fisiológicas son el resultado de intrincados movimientos térmicos de las proteínas y sus entornos.

Objetivo del estudio:

• Determinar la jerarquía de los paisajes de energía conformacional de las proteínas que gobiernan la dinámica de las proteínas.
• Para dilucidar el acoplamiento entre la dinámica de proteínas y disolventes en función de la temperatura.

Principales métodos:

• Mediciones de relajación de resonancia magnética nuclear (RMN) multinuclear giratoria con ángulo mágico dependiente de la temperatura.
• Análisis de muestras de proteínas nanocristalinas hidratadas.

Principales resultados:

• Se observó un fuerte acoplamiento entre la dinámica de las proteínas y los disolventes por encima de 160 Kelvin.
• La activación consecutiva de los movimientos rápidos del disolvente, los movimientos lentos de la cadena lateral de proteínas y los movimientos rápidos de la columna vertebral de proteínas.
• Transición de movimientos locales de baja energía de activación a movimientos funcionalmente relevantes de mayor amplitud por encima de 220 Kelvin.

Conclusiones:

• La dinámica conformacional de las proteínas depende de la temperatura y es jerárquica.
• Los movimientos funcionalmente relevantes involucran unidades enteras de péptidos y se vuelven dominantes a temperaturas más altas.
• Los hallazgos proporcionan información sobre los principios físicos que rigen la función de las proteínas.