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Diferencias estructurales entre una proteína oncogénica ras y la proteína normal.

L A Tong1, A M de Vos, M V Milburn

  • 1Department of Chemistry, University of California, Berkeley 94720.

Nature
|January 5, 1989
PubMed
Resumen
Este resumen es generado por máquina.

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Una mutación común que causa cáncer en el gen c-Ha-ras normal, que reemplaza la glicina por la valina en la posición 12, altera la estructura de la proteína ras. Este cambio estructural en la proteína p21 ((Val-12) afecta la actividad de la GTPasa, lo que lleva a una señalización y transformación celular prolongadas.

Área de la Ciencia:

  • Biología Molecular Biología Molecular
  • Biología Estructural Biología estructural.
  • Oncología Oncología.

Sus antecedentes:

  • El gen c-Ha-ras es frecuentemente mutado en tumores humanos, con una alteración común que implica la sustitución de glicina por valina en la posición 12.
  • Esta mutación específica en el oncogén ras está relacionada con la transformación celular y el desarrollo del cáncer.

Objetivo del estudio:

  • Para aclarar la base estructural de la transformación celular causada por la sustitución de glicina por valina en la posición 12 en el gen c-Ha-ras.
  • Para entender cómo este cambio de un solo aminoácido afecta la función normal de la proteína ras.

Principales métodos:

  • Se ha determinado la estructura cristalina de la forma ligada al PIB de la proteína mutante ras, p21(Val-12), con una resolución de 2.2 Angstrom.

Videos de Experimentos Relacionados

  • Comparó la estructura de la proteína mutante p21(Val-12) con la proteína c-Ha-ras de tipo salvaje.

    • Principales resultados:

    • La estructura cristalina de p21 ((Val-12) revela diferencias estructurales significativas en comparación con la proteína c-Ha-ras normal.
    • Una diferencia clave es un bucle ampliado en la proteína mutante responsable de la unión del beta-fosfato de los nucleótidos de guanina.
    • Esta conformación alterada en el "sitio catalítico" se asocia con una actividad reducida de la GTPasa.

    Conclusiones:

    • La modificación estructural en p21 ((Val-12) debido a la sustitución de Val-12 conduce a una disminución de la actividad de la GTPasa.
    • Esta actividad reducida da como resultado que la proteína ras mutante permanezca en el estado de "señal encendido" ligado al GTP durante períodos prolongados.
    • La señalización prolongada de la proteína ras mutante es la causa subyacente de la transformación celular y el desarrollo del cáncer.