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Conservation of Protein Domains Over Different Proteins02:26

Conservation of Protein Domains Over Different Proteins

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Protein domains are small structurally independent units that are part of a single amino acid chain.  Although these domains are often structurally independent, they may rely on synergistic effects to perform their functions as part of a larger protein. Protein domains may be conserved within the same organism, as well as across different organisms.
A limited set of protein domains often duplicate and recombine during evolution. These domains can be organized in different combinations to...
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Protein Families02:47

Protein Families

17.5K
Protein families are groups of homologous proteins; that is, they have similarities in amino acid sequences and three-dimensional structures. Protein families usually occur because of gene duplication, where an additional copy of a gene is inserted into the genome of an organism.   Mutations that change the amino acids but still allow the protein to be properly synthesized, will lead to new protein family members.   If these new proteins contain similar amino acids in key...
17.5K
Protein Complexes with Interchangeable Parts01:57

Protein Complexes with Interchangeable Parts

3.1K
Groups of proteins may form a complex where each protein in this complex has a different role in the overall execution of the complex’s function. Often some of the proteins in the complex can be replaced by a closely related variant to give a complex that contains many of the same components yet is functionally distinct.
The SCF ubiquitin ligase is a protein complex of five individual proteins. This complex attaches ubiquitin to other target proteins to mark them for degradation. In order...
3.1K
Protein Complexes with Interchangeable Parts01:57

Protein Complexes with Interchangeable Parts

2.2K
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Intrinsically Disordered Proteins02:18

Intrinsically Disordered Proteins

21.6K
Intrinsically disordered proteins are a group of proteins that do not fold into specific three-dimensional structures. Their structural flexibility allows them to complement ordered proteins to perform functions that are inaccessible to rigid structures. They are more common in eukaryotes than prokaryotes and may either be exclusively intrinsically disordered or hybrid proteins, consisting of a mix of ordered and disordered regions. The absence of a rigid structure in these proteins can be...
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Intrinsically Disordered Proteins02:18

Intrinsically Disordered Proteins

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Explorando el universo de repetición de proteínas a través del diseño computacional de proteínas

T J Brunette1,2, Fabio Parmeggiani1,2, Po-Ssu Huang1,2

  • 1Department of Biochemistry, University of Washington, Seattle, Washington 98195, USA.

Nature
|December 18, 2015
PubMed
Resumen

Los científicos exploraron el vasto potencial de las estructuras de proteínas mediante el diseño de nuevas proteínas de repetición. Su trabajo demuestra que la naturaleza utiliza solo una pequeña fracción de los posibles diseños de proteínas, abriendo nuevas vías para la ingeniería biomolecular.

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Área de la Ciencia:

  • Biología estructural
  • Diseño computacional de las proteínas
  • Evolución de las proteínas

Sus antecedentes:

  • Las proteínas de repetición son cruciales para procesos biológicos como el reconocimiento molecular y la señalización.
  • Las proteínas de repetición naturales han sido diseñadas para diversas aplicaciones.
  • La comprensión de toda la gama de posibles estructuras de proteínas es una cuestión clave en la evolución de las proteínas.

Objetivo del estudio:

  • Investigar la diversidad estructural que se puede lograr repitiendo un simple motivo de hélice-bucle-hélice-bucle.
  • Determinar si las nuevas estructuras de repetición de proteínas pueden diseñarse computacionalmente y validarse experimentalmente.
  • Explorar la secuencia y el espacio estructural de las proteínas repetidas más allá de los ejemplos naturales.

Principales métodos:

  • El diseño computacional de proteínas se utilizó para generar nuevas secuencias de proteínas repetidas.
  • Se sintetizaron y caracterizaron experimentalmente ochenta y tres proteínas diseñadas por computación.
  • Las técnicas incluyeron la evaluación de la estabilidad de las proteínas, la dispersión de rayos X de la solución y la determinación de la estructura cristalina.

Principales resultados:

  • 53 de los diseños eran monoméricos y estables a 95°C.
  • 43 diseños mostraron espectros de dispersión de rayos X de solución consistentes con sus estructuras predichas.
  • Las estructuras cristalinas de 15 diseños confirmaron un estrecho acuerdo con los modelos computacionales, con RMSD de 0.7 a 2.5 Å.

Conclusiones:

  • Las proteínas de repetición existentes representan un pequeño subconjunto de la secuencia potencial y el espacio de estructura.
  • Las nuevas proteínas de repetición con geometrías específicas se pueden diseñar computacionalmente.
  • Este trabajo amplía las posibilidades de la ingeniería biomolecular y el diseño de proteínas.