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Cooperative Allosteric Transitions

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Cooperative Allosteric Transitions

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Cooperative allosteric transitions can occur in multimeric proteins, where each subunit of the protein has its own ligand-binding site. When a ligand binds to any of these subunits, it triggers a conformational change that affects the binding sites in the other subunits; this can change the affinity of the other sites for their respective ligands. The ability of the protein to change the shape of its binding site is attributed to the presence of a mix of flexible and stable segments in the...
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Cooperative Allosteric Transitions

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Allosteric Regulation

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Allosteric regulation of enzymes occurs when the binding of an effector molecule to a site that is different from the active site causes a change in the enzymatic activity. This alternate site is called an allosteric site, and an enzyme can contain more than one of these sites. Allosteric regulation can either be positive or negative, resulting in an increase or decrease in enzyme activity. Most enzymes that display allosteric regulation are metabolic enzymes involved in the degradation or...
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Allosteric Regulation

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Allosteric Proteins-ATCase

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Binding sites linkages can regulate a protein's function.  For example, enzyme activity is often regulated through a feedback mechanism where the end product of the biochemical process serves as an inhibitor.
Aspartate transcarbamoylase (ATCase) is a cytosolic enzyme that catalyzes the condensation of L-aspartate and carbamoyl phosphate to  N-carbamoyl-L-aspartate. This reaction is the first step in pyrimidine biosynthesis. UTP and CTP, the end products of the pyrimidine synthesis...
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Las variaciones de pKa calculadas exponen las redes de comunicación alostéricas dinámicas

Eric J M Lang, Logan C Heyes, Geoffrey B Jameson1

  • 1Institute of Fundamental Sciences, Massey University , PO Box 11-222, Palmerston North 4422, New Zealand.

Journal of the American Chemical Society
|January 23, 2016
PubMed
Resumen

Desarrollamos un nuevo método para rastrear los cambios de la proteína pKa, revelando vías de comunicación alostéricas dinámicas. Este enfoque identificó residuos clave en la regulación enzimática y fue validado experimentalmente.

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Área de la Ciencia:

  • Bioquímica y Biología Molecular
  • Dinámica de las proteínas y Allostery

Sus antecedentes:

  • La regulación alostérica es crucial para las vías metabólicas, pero los mecanismos de transmisión de señales, especialmente en sistemas dinámicos sin cambios conformacionales importantes, son poco conocidos.
  • La identificación de redes de comunicación alostéricas dinámicas es esencial para comprender la regulación de las enzimas.

Objetivo del estudio:

  • Desarrollar y validar un nuevo enfoque para la identificación de redes de comunicación alostéricas dinámicas mediante el monitoreo de las variaciones pKa de los residuos ionizables.
  • Para investigar el sutil mecanismo de regulación dinámica de la Neisseria meningitidis 3-deoxy-d-arabino-heptulosonate 7-fosfato sintasa.

Principales métodos:

  • Se utilizaron simulaciones de dinámica molecular para controlar las variaciones de pKa de los residuos ionizables en presencia y ausencia de un regulador alostérico.
  • Se analizaron los cambios en las interacciones de Coulomb, en la unión de hidrógeno, en la solvación y en los movimientos de las proteínas como indicadores de la transmisión de señales alostéricas.
  • Aplicó el método a la Neisseria meningitidis 3-deoxy-d-arabino-heptulosonate 7-fosfato y validó los hallazgos a través de la modulación del pH y la mutagénesis.

Principales resultados:

  • Se identificaron con éxito las vías de comunicación clave que unen el sitio de unión alostérico al sitio activo de la enzima.
  • Se demostró que las variaciones de pKa sirven como una métrica sensible para los cambios inducidos por los efectores alostéricos, que reflejan factores ambientales y dinámicos complejos.
  • Se validaron experimentalmente las vías identificadas mediante la restauración de la actividad catalítica a través de la modulación del pH sin afectar la unión al regulador alostérico.

Conclusiones:

  • El método de monitoreo de la variación pKa revela efectivamente las redes de comunicación alostéricas dinámicas en las proteínas.
  • Este enfoque proporciona predicciones comprobables para las funciones de los residuos ionizables en la regulación alostérica.
  • Comprender estas vías es crítico para descifrar la función enzimática y el control metabólico.