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Amyloid Fibrils03:03

Amyloid Fibrils

12.8K
Amyloid fibrils are aggregates of misfolded proteins.  Under most circumstances, misfolded proteins are either refolded by chaperone proteins or degraded by the proteasome. However, in the case of a mutation or a disease, these proteins can accumulate to form large clusters and often further assemble to form elongated fibers, called fibrils. 
Amyloid deposits were observed as early as 1639 in the liver and the spleen.   In 1854, Rudolph Virchow performed iodine staining,...
12.8K
Amyloid Fibrils03:03

Amyloid Fibrils

6.9K
6.9K
Protein Folding01:25

Protein Folding

12.3K
Proteins are chains of amino acids linked together by peptide bonds. Upon synthesis, a protein folds into a three-dimensional conformation, critical to its biological function. Interactions between its constituent amino acids guide protein folding, and hence the protein structure is primarily dependent on its amino acid sequence.
Protein Structure Is Critical to Its Biological Function
Proteins perform a wide range of biological functions such as catalyzing chemical reactions, providing...
12.3K
Protein Folding01:22

Protein Folding

130.0K
Overview
130.0K
Protein Folding01:22

Protein Folding

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36.4K
Molecular Chaperones and Protein Folding03:00

Molecular Chaperones and Protein Folding

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The native conformation of a protein is formed by interactions between the side chains of its constituent amino acids. When the amino acids cannot form these interactions, the protein cannot fold by itself and needs chaperones. Notably, chaperones do not relay any additional information required for the folding of polypeptides; the native conformation of a protein is determined solely by its amino acid sequence. Chaperones catalyze protein folding without being a part of the folded protein.
The...
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  • 1Astbury Centre for Structural Molecular Biology and School of Molecular and Cellular Biology, University of Leeds , Leeds LS2 9JT, U.K.

Journal of the American Chemical Society
|April 28, 2016
PubMed
Resumen

El plegamiento erróneo de proteínas y el ensamblaje de amiloides están relacionados con los intermediarios de plegamiento transitorios. Los cambios sutiles en la dinámica de las proteínas, no los mecanismos de plegamiento, dictan la amiloidogenicidad, previniendo la agregación de proteínas dañinas.

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Área de la Ciencia:

  • La bioquímica
  • Biología estructural
  • Biofísica molecular

Sus antecedentes:

  • Las dinámicas de plegamiento y plegamiento erróneo de las proteínas son críticas para el ensamblaje amiloide.
  • Los intermediarios de plegado transitorios están implicados en la agregación amiloide pero son difíciles de estudiar.
  • Las enfermedades amiloides surgen del mal plegamiento y agregación de proteínas.

Objetivo del estudio:

  • Investigar la vía de plegamiento de las variantes amiloidogénicas y no amiloidogénicas de la beta2-microglobulina (β2m) a resolución atómica.
  • Para entender cómo los cambios sutiles en la dinámica de las proteínas influyen en la formación de amiloides.
  • Para aclarar el papel de los intermediarios transitorios en la agregación de proteínas.

Principales métodos:

  • Se utilizaron métodos de resonancia magnética nuclear (RMN) de muestreo no uniforme para la caracterización estructural detallada.
  • Analizó las vías de plegado del tipo salvaje y la variante β2m.
  • Se cuantificó la población de productos intermedios plegables clave.

Principales resultados:

  • Tanto las variantes amiloidogénicas como las no amiloidogénicas β2m se pliegan a través de estados intermedios comunes.
  • La formación de amiloides fue inhibida por una disminución de la población del estado ITrans propenso a la agregación.
  • Una especie intermedia menos estable y más dinámica fue poblada en variantes no amiloidogénicas, aumentando la barrera energética para el ensamblaje.
  • Las alteraciones sutiles en la dinámica conformacional afectan significativamente la amiloidogenicidad de la proteína.

Conclusiones:

  • La amiloidogenicidad de las proteínas está determinada por la dinámica conformacional, no necesariamente por un mecanismo de plegado perturbado.
  • La orientación hacia intermediarios transitorios específicos ofrece una estrategia potencial para inhibir el ensamblaje amiloide.
  • Comprender la dinámica de las proteínas es clave para descifrar la base de las enfermedades amiloides.