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Conformaciones de los enlaces prolílo-péptidos en el fragmento de bradicinina 1-5 en solución y en la fase gaseosa

  • 0Laboratoire de Chimie Physique Moléculaire, École Polytechnique Fédérale de Lausanne, EPFL SB ISIC LCPM , Station 6, CH-1015 Lausanne, Switzerland.
Journal of the American Chemical Society +

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2 de julio de 2016

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2 de julio de 2016

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Resumen

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Los péptidos intrínsecamente desordenados como los fragmentos de bradicinina son difíciles de estudiar. Esta investigación utilizó la movilidad iónica y la espectroscopia para revelar estructuras de fase gaseosa distintas, vinculándolas al comportamiento de la solución.

Área De La Ciencia

  • Física Química
  • Biofísica y Química
  • Dinámica molecular

Sus Antecedentes

  • Los péptidos intrínsecamente desordenados (IDP) presentan desafíos de caracterización debido a su naturaleza dinámica.
  • Las técnicas de la fase de solución a menudo tienen dificultades para capturar completamente el paisaje conformacional de los desplazados internos.
  • Comprender la relación entre la estructura de los desplazados internos y su entorno es crucial.

Objetivo Del Estudio

  • Para investigar el espacio conformacional del fragmento N-terminal 1-5 de bradikinina (BK[1-5](2+)) en la fase gaseosa.
  • Para correlacionar las conformaciones de la fase gaseosa con el comportamiento de la fase de solución.
  • Elucidar el papel de la isomerización del enlace peptídico en la dinámica estructural.

Principales Métodos

  • Espectrometría de movilidad de iones de tubo de deriva junto con espectrometría de masas.
  • Espectroscopia de iones fríos para el análisis estructural.
  • Simulaciones de la teoría de la densidad funcional (DFT) de los primeros principios.
  • Espectroscopia de resonancia magnética nuclear (RMN) para la validación de la fase de solución.

Principales Resultados

  • La distribución de movilidad iónica de BK[1-5](2+) mostró dos picos distintos, lo que indica diferentes conjuntos conformacionales.
  • El pico de sección transversal más grande correspondía a conformaciones cinéticamente atrapadas, mientras que el pico compacto contenía estructuras de baja energía.
  • Las conformaciones de fase gaseosa se vincularon a la isomerización cis-trans de los enlaces prolílo-péptido, con configuraciones trans-trans dominantes en ambas fases.

Conclusiones

  • La movilidad de iones en fase gaseosa y la espectroscopia pueden diferenciar los estados conformacionales de péptidos intrínsecamente desordenados.
  • Las estructuras cinéticamente atrapadas y de baja energía surgen de configuraciones de columna vertebral distintas, particularmente relacionadas con la isomerización del enlace prolílo-péptido.
  • Las estructuras de fase gaseosa observadas proporcionan información sobre el comportamiento de la bobina aleatoria de BK[1-5](2+) en solución.

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