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Labeling DNA Probes03:31

Labeling DNA Probes

9.6K
DNA probes are fragments of DNA labeled with a reporter tag to enable their detection or purification. The resulting labeled DNA probes can then hybridize to target nucleic acid sequences through complementary base-pairing, and may be used to recover or identify these regions.
Radioisotopes, fluorophores, or small molecule binding partners like biotin or digoxigenin, are the most widely used reporter tags for labeling DNA probes. These labels can be attached to the probe DNA molecule via...
9.6K
Ligand Binding and Linkage00:49

Ligand Binding and Linkage

5.8K
Allosteric proteins have more than one ligand binding site; the binding of a ligand to any of these sites influences the binding of ligands to the other sites. When a protein is allosteric, its binding sites are called coupled or linked.  In the case of enzymes, the site that binds to the substrate is known as the active site and the other site is known as the regulatory site. When a ligand binds to the regulatory site, this leads to conformational changes in the protein that can influence...
5.8K
Ligand Binding Sites02:40

Ligand Binding Sites

15.5K
Proteins are dynamic macromolecules that carry out a wide variety of essential processes; however, the activities of most proteins depend on their interactions with other molecules or ions, known as ligands.
Protein-ligand interactions are quite specific; even though numerous potential ligands surround a cellular protein at any given time, only a particular ligand can bind to that protein. Moreover, a ligand binds only to a dedicated area on the surface of the protein, known as the...
15.5K
The Equilibrium Binding Constant and Binding Strength02:18

The Equilibrium Binding Constant and Binding Strength

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The equilibrium binding constant (Kb) quantifies the strength of a protein-ligand interaction. Kb can be calculated as follows when the reaction is at equilibrium:
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Control de la unión multivalente a través de la química de la superficie: estudio modelo sobre la streptavidina

Galina V Dubacheva1,2, Carolina Araya-Callis1, Anne Geert Volbeda3

  • 1Biosurfaces Lab, CIC biomaGUNE , Paseo Miramon 182, 20014 Donostia - San Sebastian, Spain.

Journal of the American Chemical Society
|February 25, 2017
PubMed
Resumen
Este resumen es generado por máquina.

La unión superficial estable de la estreptavidina (SAv) requiere al menos una interacción divalente con las superficies biotiniladas. Este estudio cuantifica la valencia residual y la orientación, lo que permite un control preciso de las arquitecturas moleculares sujetas a la superficie para aplicaciones en biosensores y biomateriales.

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Área de la Ciencia:

  • Nanotecnología y Ciencias de la Superficie
  • Interacciones biomoleculares
  • Ciencias de los materiales

Sus antecedentes:

  • La comprensión cuantitativa de la valencia y la orientación de la molécula unida a la superficie es crucial para la nanotecnología.
  • La unión de la estreptavidina (SAv) a las superficies biotiniladas es un sistema modelo común, pero sus características de inmovilización no se comprenden completamente.

Objetivo del estudio:

  • Determinar cuantitativamente la valencia residual y la orientación de la estreptavidina en la superficie (SAv).
  • Investigar la influencia de las propiedades superficiales y la valencia SA sobre la estabilidad y la cinética de la inmovilización.
  • Proporcionar ideas para el diseño racional de arquitecturas supramoleculares confinadas en la superficie.

Principales métodos:

  • Microequilibrio de cristal de cuarzo con monitoreo de disipación (QCM-D) para la estabilidad y la cinética.
  • Ellipsometría espectroscópica para cuantificar la valencia residual de SA.
  • Se utilizan construcciones SAv diseñadas específicamente con valencias controladas (mono, di, trivalente).

Principales resultados:

  • La interacción dual de SAv con las superficies biotiniladas es esencial para una inmovilización estable.
  • La fijación monovalente es reversible y puede interrumpir las bicapas lipídicas soportadas (SLB).
  • La densidad superficial, la movilidad de la biotina y la cobertura de SAv afectan la orientación y la valencia residual de SAv.

Conclusiones:

  • La valencia residual del SAv inmovilizado puede ajustarse a uno o dos sitios de unión a la biotina a través de la química superficial.
  • Los hallazgos permiten el diseño racional de conjuntos supramoleculares confinados en la superficie con valencia ajustable.
  • Este conocimiento apoya el desarrollo de recubrimientos bioactivos avanzados, biosensores y sistemas biomiméticos.