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Amyloid Fibrils

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Amyloid fibrils are aggregates of misfolded proteins.  Under most circumstances, misfolded proteins are either refolded by chaperone proteins or degraded by the proteasome. However, in the case of a mutation or a disease, these proteins can accumulate to form large clusters and often further assemble to form elongated fibers, called fibrils. 
Amyloid deposits were observed as early as 1639 in the liver and the spleen.   In 1854, Rudolph Virchow performed iodine staining,...
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Amyloid Fibrils

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ATP Synthase: Mechanism

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In animals, the mitochondrial F1F0 ATP synthase is the key protein that synthesizes ATP molecules through a complex catalytic mechanism. While the nuclear genome encodes the majority of ATP synthase subunits, the mitochondrial genome encodes some of the enzyme's most critical components. The formation of this multi-subunit enzyme is a complex multi-step process regulated at the level of transcription, translation, and assembly. Defects in one or more of these steps can result in decreased...
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Las mutaciones de la enfermedad de la alfa-sinucleína son estructuralmente defectuosas y afectan localmente la unión

Marta Robotta1, Julia Cattani1, Juliana Cristina Martins1,2

  • 1Department of Chemistry, Zukunftskolleg, and Konstanz Research School Chemical Biology, University of Konstanz , 78457 Konstanz, Germany.

Journal of the American Chemical Society
|March 17, 2017
PubMed
Resumen

Las variantes familiares de la alfa-sinucleína (αS), una proteína relacionada con la enfermedad de Parkinson (EP), son estructuralmente defectuosas en la unión a las membranas lipídicas. Estas mutaciones alteran las interacciones proteína-lípido, contribuyendo a la patología de la EP.

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Área de la Ciencia:

  • La neurociencia
  • La bioquímica
  • Biología estructural

Sus antecedentes:

  • La alfa-sinucleína (αS) es una proteína intrínsecamente desordenada implicada en la enfermedad de Parkinson (EP).
  • Las mutaciones familiares en αS están vinculadas a formas hereditarias de EP.
  • Se sabe que estas mutaciones afectan la interacción de la proteína con las membranas lipídicas.

Objetivo del estudio:

  • Investigar el impacto estructural y funcional de las variantes familiares de alfa-sinucleína asociadas a la PD en la unión a la membrana lipídica.
  • Para aclarar cómo estas mutaciones afectan la dinámica de interacción de la proteína con las membranas celulares.

Principales métodos:

  • Espectroscopia de resonancia paramagnética de electrones (EPR).
  • Etiquetado de giro dirigido al sitio (SDSL).
  • Caracterización biofísica de las interacciones proteína-lípido.

Principales resultados:

  • Las variantes familiares de alfa-sinucleína asociadas a la PD presentan defectos estructurales en su capacidad para unirse a las membranas lipídicas.
  • Las proteínas mutantes αS alteran las propiedades de unión local y la dinámica en la interfaz de la membrana.
  • Estas alteraciones sugieren un mecanismo por el cual las mutaciones familiares contribuyen a la patogénesis de la EP.

Conclusiones:

  • Las variantes de alfa-sinucleína relacionadas con la enfermedad de Parkinson familiar están funcionalmente afectadas en la unión a la membrana.
  • Los defectos estructurales en la interacción de la membrana son una consecuencia clave de estas mutaciones.
  • Comprender estas interacciones alteradas proporciona información sobre la base molecular de la enfermedad de Parkinson hereditaria.