Mn ((II) Oxidación por el complejo de oxidasa de cobre Mnx: un mecanismo de activación binuclear

Área de la Ciencia:

• La bioquímica
• La biomineralización
• Mecanismos de las enzimas

Sus antecedentes:

• El complejo bacteriano Mnx, que presenta una oxidasa multicobre (MCO) MnxG, oxida de manera única el Mn (II) a MnO2 biomineral.
• Esta oxidación procede a través de un intermediario de Mn ((III), con un potencial de reducción inusualmente bajo para el receptor de electrones Cu2+ de tipo 1 de MnxG.

Objetivo del estudio:

• Investigar el mecanismo enzimático de la formación biomineral de MnO2 catalizado por MnxG.
• Para aclarar los pasos de activación, la unión al sustrato y la cinética de rotación del complejo enzimático Mnx.

Principales métodos:

• Se utilizó la espectroscopia de absorción electrónica para estudiar el mecanismo de la enzima.
• El análisis quimiométrico se utilizó para diferenciar la formación de MnO2 catalizada por enzimas del envejecimiento de nanopartículas.
• Se realizó un análisis cinético para determinar las dependencias de la concentración de Mn, el pH y la temperatura.

Principales resultados:

• La formación de MnO2 catalizada por la enzima exhibió un curso sigmoidal en el tiempo, lo que indica un paso de activación crucial.
• Una fase de retraso dependiente de la concentración y el pH de Mn{II} sugirió una ligadura débil de Mn{II}.
• La activación implica una desprotonación (pK a > 8,6) y un cambio de conformación, aumentando la afinidad de Mn (II).
• El volumen de negocios es cooperativo, depende de dos iones Mn{II}, y es posible gracias a una doble desprotonación (pK a 7.6).

Conclusiones:

• Mnx explota la química polinuclear del manganeso para facilitar la difícil oxidación de Mn ((II) y la posterior biomineralización de MnO2.
• El mecanismo propuesto involucra intermedios como Mn{II}{μ-OH}Mn{II} y Mn{III}{μ-OH}2Mn{III}, lo que lleva a especies de Mn{IV} que nuclean nanopartículas de MnO2.