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Amyloid Fibrils03:03

Amyloid Fibrils

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Amyloid fibrils are aggregates of misfolded proteins.  Under most circumstances, misfolded proteins are either refolded by chaperone proteins or degraded by the proteasome. However, in the case of a mutation or a disease, these proteins can accumulate to form large clusters and often further assemble to form elongated fibers, called fibrils. 
Amyloid deposits were observed as early as 1639 in the liver and the spleen.   In 1854, Rudolph Virchow performed iodine staining,...
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Hacia un sistema modelo soluble para el estado amiloide

Nicole C Thomas1, Gail J Bartlett2, Derek N Woolfson2,3,4

  • 1Department of Chemistry, University of Wisconsin-Madison , Madison, Wisconsin 53706, United States.

Journal of the American Chemical Society
|November 9, 2017
PubMed
Resumen

Los investigadores desarrollaron un nuevo sistema de modelos para estudiar la formación de amiloides, crucial para comprender enfermedades como el Alzheimer. Este sistema facilita la comparación de las variantes de secuencia y su impacto en la estructura y estabilidad de la amiloide.

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Published on: August 14, 2016

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Área de la Ciencia:

  • La bioquímica
  • Biología estructural
  • Mecanismos de las enfermedades

Sus antecedentes:

  • La formación y deposición de amiloides están vinculadas a numerosas enfermedades.
  • Los amiloides comparten una estructura secundaria de hoja β, pero su empaque entre las hojas difiere de las proteínas solubles.
  • El estudio de los agregados amiloides es un desafío debido a las múltiples conformaciones y arreglos de empaque dependientes de la secuencia.

Objetivo del estudio:

  • Desarrollar un sistema modelo soluble de tamaño mínimo para el estado amiloide.
  • Permitir estudios comparativos de las diferentes variantes de la secuencia.
  • Para investigar las relaciones secuencia-estructura en la formación de amiloides.

Principales métodos:

  • Desarrollo de una nueva estrategia de enlace para la asociación entre hojas.
  • Utilizando las interacciones de la cadena lateral para mediar la asociación, característica de los estados amiloides.
  • Diseño de un sistema modelo para la exploración de variantes de secuencia.

Principales resultados:

  • Pasos iniciales hacia un sistema de modelo amiloide funcional de tamaño mínimo.
  • Identificación de un diseño de enlace que permita una asociación característica entre hojas.
  • Establecimiento de una plataforma para la comparación de variantes de secuencias.

Conclusiones:

  • El sistema de modelos desarrollado es un paso crucial hacia la comprensión de las enfermedades amiloides.
  • La nueva estrategia de enlace facilita el estudio de las relaciones secuencia-estructura-estabilidad en amiloides.
  • Este enfoque ayudará a explorar modos específicos de asociación de hebras y su impacto en la estabilidad amiloide.