Un modelo termodinámico para la unión dependiente de redox de monóxido de carbono en grupos de hierro de alto espín...

Área de la Ciencia:

• Química bioorgánica
• Química organometálica
• La bioquímica

Sus antecedentes:

• El cofactor FeMo de la nitrogenasa se une al N2 y al CO, influenciado por su estado redox.
• La comprensión de cómo los cambios redox afectan la afinidad de clúster de hierro de alto espín para los ácidos π es crucial, pero no está bien aclarada.

Objetivo del estudio:

• Investigar la influencia de la química redox en la afinidad de unión y la activación del monóxido de carbono (CO) por grupos de hierro diferenciados en el sitio.
• Comparar los efectos redox en los grupos de hierro de alto espín con los de los complejos de hierro de bajo espín y monometálicos.

Principales métodos:

• Síntesis de grupos de hierro diferenciados por el sitio capaces de unirse al CO de forma reversible.
• Estudios electroquímicos para sondear los estados redox de Fe (II) 4 a Fe (II) Fe (III) 3.
• Análisis espectroscópico (por ejemplo, frecuencia νCO) para evaluar la unión y activación de CO.

Principales resultados:

• Los eventos redox de un electrón causaron cambios menores (hasta ~ 400 veces) en la afinidad y activación del CO para los grupos de hierro de alto espín.
• En contraste, los complejos de hierro monometálico y de bajo espín mostraron grandes mejoras de afinidad (10^5-10^22 veces) debido a la química redox en el sitio de unión.
• La carga de electrones en los centros metálicos remotos afectó mínimamente la energía de unión de CO (~ 1 kcal·mol−1) pero permitió la unión de CO en un centro Fe (III) a través de la transferencia interna de electrones.

Conclusiones:

• La química redox tiene un impacto directo limitado en la afinidad de unión al CO de los racimos de hierro de alto espín.
• La transferencia remota de electrones dentro del racimo facilita la unión de CO en un centro Fe (III) con una pequeña penalización energética.
• Estos hallazgos sugieren un mecanismo para la coordinación de N2 y CO por el cofactor FeMo, que potencialmente implica un borde oxidado del cofactor.