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Un solo receptor se une tanto al factor de crecimiento similar a la insulina II como a la manosa-6-fosfato
R G MacDonald1, S R Pfeffer, L Coussens
1Department of Biochemistry, University of Massachusetts Medical Center, Worcester 01655.
Science (New York, N.Y.)
|March 4, 1988
Resumen
El receptor del factor de crecimiento similar a la insulina II (IGF-II) en ratas es estructuralmente idéntico al receptor bovino de manosa-6-fosfato (CI-Man-6-P) independiente del catión. Este receptor se une tanto al IGF-II como a la manosa-6-fosfato, lo que indica una doble función.
Área de la Ciencia:
- La bioquímica es la bioquímica.
- Biología Molecular Biología Molecular
- Biología celular Biología celular.
Sus antecedentes:
- El receptor del factor de crecimiento similar a la insulina II (IGF-II) juega un papel crucial en la señalización celular y el tráfico de proteínas.
- El receptor de manosa-6-fosfato (CI-Man-6-P) independiente del catión es conocido por su papel en la orientación de la enzima lisosomal.
Objetivo del estudio:
- Investigar la relación estructural y funcional entre el receptor IGF-II de rata y el receptor CI-Man-6-P bovino.
- Para determinar si el receptor de IGF-II posee sitios de unión para la manosa-6-fosfato.
Principales métodos:
- Deducción de secuencias de aminoácidos de clones de ADN complementario de rata que codifican el receptor IGF-II.
- Ensayos de adsorción y elución utilizando pentamannosil-6-fosfato y manosa-6-fosfato (Man-6-P) inmovilizados.
- Medición de la afinidad aparente del receptor placentario purificado de rata para el IGF-II etiquetado 125I en presencia de Man-6-P.
Principales resultados:
- Las secuencias de aminoácidos del receptor IGF-II de rata se parecen mucho a las del receptor CI-Man-6-P bovino, lo que sugiere que son de la misma estructura.
- Los receptores de IGF-II fueron adsorbidos por pentamannosil-6-fosfato inmovilizado y específicamente eluidos con Man-6-P.
- Man-6-P aumentó la afinidad aparente del receptor placentario purificado de rata para el IGF-II aproximadamente dos veces.
Conclusiones:
- El receptor de IGF tipo II es funcional y estructuralmente idéntico al receptor CI-Man-6-P.
- El receptor de IGF tipo II posee sitios de unión cooperativos y de alta afinidad tanto para las proteínas que contienen IGF-II como para las que contienen Man-6-P.
- Esta capacidad de doble unión sugiere un papel para el receptor IGF-II tanto en la señalización del factor de crecimiento como en el tráfico de enzimas lisosómicas.