Geranilación de tirosina después de la traducción en la biosíntesis de cianobactina

Área de la Ciencia:

• La bioquímica
• Química de los productos naturales
• Biología sintética

Sus antecedentes:

• La prenilación aumenta la actividad del metabolito secundario y es crucial en la biosíntesis de la cianobactina.
• Los aminoácidos de cianobactina son típicamente isoprenylated usando donantes C5 por las prenyltransferases de ABBA.
• Se sugirió que las piriclamidas, producidas por cianobacterias, contenían un grupo geranilo C10.

Objetivo del estudio:

• Caracterización de una nueva geraniltransferasa involucrada en la biosíntesis de piriclamida.
• Para investigar la modificación Tyr O-geranilación sin precedentes.
• Esclarecer la estructura y la regioselectividad de la biosíntesis de piriclamida.

Principales métodos:

• Purificación y caracterización de enzimas.
• El análisis espectral de masa.
• Las técnicas de la química analítica.

Principales resultados:

• Identificó y purificó la nueva geraniltransferasa, PirF.
• Se ha demostrado que PirF cataliza la O-geranilación de Tyr, una modificación post-traducional sin precedentes.
• Se determinó la estructura de la piriclamida 7005E1 y la regioselectividad de PirF.

Conclusiones:

• PirF cataliza una nueva Tyr O-geranilación en la biosíntesis de piriclamida.
• Esta modificación amplía el repertorio conocido de modificaciones posteriores a la traducción en RiPP.
• PirF tiene potencial como herramienta de biología sintética para el desarrollo de moléculas similares a fármacos.