Ensamblaje supramolecular de hemoproteínas con una estructura periódica que muestra el acoplamiento hemo-hemo

Área de la Ciencia:

• La bioquímica
• La biofísica
• Ciencias de los materiales

Sus antecedentes:

• El citocromo b562 es una pequeña hemoproteína.
• Los ensamblajes de hemoproteínas artificiales son de interés para crear nuevos materiales funcionales.
• Comprender las interacciones intermoleculares es clave para diseñar las estructuras de las proteínas.

Objetivo del estudio:

• Construir un conjunto supramolecular bien definido de unidades de citocromo b562 con hemo adherido externamente.
• Investigar las propiedades estructurales y ópticas del conjunto de hemoproteínas diseñado.
• Para aclarar las fuerzas motrices detrás de la formación de la asamblea.

Principales métodos:

• Ingeniería de un mutante N80C del citocromo b562 para la fijación del hemo superficial.
• Caracterización mediante espectroscopia de dicroísmo circular (CD) y microscopía de fuerza atómica de alta velocidad (AFM).
• Validación a través de simulaciones de dinámica molecular, espectros de CD simulados, imágenes de AFM y experimentos de mutación.

Principales resultados:

• Construcción exitosa de un ensamblaje supramolecular periódico del citocromo b562 con el hemo adherido.
• Observación de un efecto Cotton de tipo dividido debido al acoplamiento de excitones hemo-hemo, una primicia en los sistemas de hemoproteínas artificiales.
• Determinación de una estructura helicoidal periódica con inclinaciones de 3 nm.

Conclusiones:

• El mutante N80C diseñado facilita la formación de un conjunto periódico.
• La interacción de bolsillo hemo-hemo es un conductor primario, complementado por enlaces de hidrógeno secundarios y/o interacciones electrostáticas.
• Este estudio presenta un nuevo conjunto de hemoproteínas artificiales con características estructurales y ópticas únicas.