Las estructuras del sistema de secreción tipo 9 revelan un nuevo mecanismo de transporte de proteínas

Área de la Ciencia:

• Mecanismos de secreción de proteínas bacterianas
• Biología estructural de las proteínas de membrana
• Patogénesis microbiana

Sus antecedentes:

• El sistema de secreción tipo 9 (T9SS) es vital para la exportación de proteínas en las bacterias gramnegativas del superfilo Fibrobacteres-Chlorobi-Bacteroidetes.
• T9SS es un factor clave en la patogenicidad de la enfermedad periodontal grave.
• El translocon conductor de proteínas de la membrana externa T9SS no fue caracterizado.

Objetivo del estudio:

• Caracterizar estructuralmente el translocón conductor de proteínas del sistema de secreción tipo 9 (T9SS).
• Para aclarar el mecanismo de transporte de proteínas a través del translocon T9SS.
• Comprender el papel de SprA en la exportación de proteínas de la membrana externa bacteriana.

Principales métodos:

• Se empleó la criomicroscopia electrónica (crio-EM) para determinar la estructura del translocón T9SS.
• Análisis estructural de la proteína SprA y sus complejos con componentes T9SS.
• Investigación de la arquitectura de los poros del translocon y sus sitios de interacción.

Principales resultados:

• El translocon T9SS fue identificado como la gran proteína beta-barril transmembrana de 36 hebras, SprA.
• SprA posee un poro extracelular con tapa y una abertura lateral hacia la membrana externa.
• Las proteínas asociadas regulan el acceso al poro SprA, lo que indica un mecanismo de transporte controlado.

Conclusiones:

• SprA es un nuevo transportador de proteínas con una arquitectura única.
• El T9SS utiliza un mecanismo de acceso alternativo para la translocación de proteínas a través de la membrana externa.
• Esta visión estructural es crucial para comprender la función de T9SS en la patogenicidad bacteriana y la enfermedad periodontal.