El calicivirus VP2 forma un conjunto similar a un portal después de la activación del receptor

Área de la Ciencia:

• Virología
• Biología estructural
• Biología celular

Sus antecedentes:

• Muchos virus inician la infección ingresando a las células huésped a través de la endocitosis.
• Los mecanismos de escape del virus no envuelto de los endosomas siguen siendo en gran medida desconocidos.
• El calicivirus felino (FCV) es un virus no envuelto con un impacto significativo.

Objetivo del estudio:

• Elucidar los mecanismos estructurales del escape endosómico del FCV.
• Comprender el papel de la proteína cápside menor VP2 en la entrada del virus.

Principales métodos:

• Microscopía crioectrónica de resolución casi atómica (crio-EM) de la FCV.
• Análisis estructural de la FCV unida a su receptor, la molécula de adhesión de unión felina A (fJAM-A).

Principales resultados:

• VP2 forma un conjunto similar a un portal de doce copias en el eje triple FCV al activar el receptor.
• Esta asamblea no se observó en viriones sin decoración.
• La unión al receptor induce una reorganización local, abriendo un poro en la cápside para la liberación del genoma.

Conclusiones:

• El portal VP2 actúa como un canal que facilita la entrega del genoma FCV a través de la membrana endosómica.
• Esto proporciona un nuevo mecanismo para la entrada del virus sin envoltura en el citoplasma del huésped.
• Los hallazgos avanzan en la comprensión de las interacciones entre el virus de la familia Caliciviridae y las vías de infección.