Jove
Visualize
Contáctanos
JoVE
x logofacebook logolinkedin logoyoutube logo
ACERCA DE JoVE
Visión GeneralLiderazgoBlogCentro de Ayuda JoVE
AUTORES
Proceso de PublicaciónConsejo EditorialAlcance y PolíticasRevisión por ParesPreguntas FrecuentesEnviar
BIBLIOTECARIOS
TestimoniosSuscripcionesAccesoRecursosConsejo Asesor de BibliotecasPreguntas Frecuentes
INVESTIGACIÓN
JoVE JournalMethods CollectionsJoVE Encyclopedia of ExperimentsArchivo
EDUCACIÓN
JoVE CoreJoVE BusinessJoVE Science EducationJoVE Lab ManualCentro de Recursos para ProfesoresSitio de Profesores
Términos y Condiciones de Uso
Política de Privacidad
Políticas

Videos de Conceptos Relacionados

Intrinsically Disordered Proteins02:18

Intrinsically Disordered Proteins

19.4K
Intrinsically disordered proteins are a group of proteins that do not fold into specific three-dimensional structures. Their structural flexibility allows them to complement ordered proteins to perform functions that are inaccessible to rigid structures. They are more common in eukaryotes than prokaryotes and may either be exclusively intrinsically disordered or hybrid proteins, consisting of a mix of ordered and disordered regions. The absence of a rigid structure in these proteins can be...
19.4K
Intrinsically Disordered Proteins02:18

Intrinsically Disordered Proteins

2.8K
2.8K
Conservation of Protein Domains Over Different Proteins02:26

Conservation of Protein Domains Over Different Proteins

14.4K
Protein domains are small structurally independent units that are part of a single amino acid chain.  Although these domains are often structurally independent, they may rely on synergistic effects to perform their functions as part of a larger protein. Protein domains may be conserved within the same organism, as well as across different organisms.
A limited set of protein domains often duplicate and recombine during evolution. These domains can be organized in different combinations to...
14.4K
Protein Complex Assembly02:41

Protein Complex Assembly

16.7K
Proteins can form homomeric complexes with another unit of the same protein or heteromeric complexes with different types.  Most protein complexes self-assemble spontaneously via ordered pathways, while some proteins need assembly factors that guide their proper assembly. Despite the crowded intracellular environment, proteins usually interact with their correct partners and form functional complexes.
Many viruses self-assemble into a fully functional unit using the infected host cell to...
16.7K
Protein Complex Assembly02:41

Protein Complex Assembly

2.6K
2.6K
Conservation of Protein Domains02:26

Conservation of Protein Domains

4.1K
4.1K

También podría leer

Artículos Relacionados

Artículos vinculados a este trabajo por autores compartidos, revista y gráfico de citas.

Ordenar por
Same author

Evaluating the Usability of Virtual Interview Training for Transition-Age Youth with Visual Impairments.

International journal of human-computer interaction·2026
Same author

Spatial metabolomics - a metabolic microscope for respiratory medicine.

American journal of respiratory cell and molecular biology·2026
Same author

Viral capsid delivery of cGAMP enhances STING-dependent antitumor immune response.

bioRxiv : the preprint server for biology·2026
Same author

GABA promotes resistance to immunotherapy in patients with TLS-positive tumors.

Cancer cell·2026
Same author

Two-year follow-up of a novel fully 3D-printed off-the-shelf humeral total shoulder arthroplasty prosthesis.

JSES international·2026
Same author

Within-household transmission risk of pulmonary tuberculosis in the era of universal antiretroviral therapy.

medRxiv : the preprint server for health sciences·2026

Video Experimental Relacionado

Updated: Jan 29, 2026

Assembly and Characterization of Polyelectrolyte Complex Micelles
08:44

Assembly and Characterization of Polyelectrolyte Complex Micelles

Published on: March 2, 2020

11.5K

Micelas autoensambladoras basadas en un dominio de proteínas intrínsecamente desordenado

Sarah H Klass1, Matthew J Smith1, Tahoe A Fiala1

  • 1Department of Chemistry , University of California , Berkeley , California 94720 , United States.

Journal of the American Chemical Society
|February 12, 2019
PubMed
Resumen

Los investigadores desarrollaron nuevas proteínas de fusión que se autoensamblan en micelas estables, ofreciendo una alternativa biodegradable a los tensioactivos tradicionales para la administración de fármacos y la catálisis.

Más Videos Relacionados

Paramagnetic Relaxation Enhancement for Detecting and Characterizing Self-Associations of Intrinsically Disordered Proteins
07:24

Paramagnetic Relaxation Enhancement for Detecting and Characterizing Self-Associations of Intrinsically Disordered Proteins

Published on: September 23, 2021

2.3K
Nuclear Magnetic Resonance Spectroscopy for the Identification of Multiple Phosphorylations of Intrinsically Disordered Proteins
12:47

Nuclear Magnetic Resonance Spectroscopy for the Identification of Multiple Phosphorylations of Intrinsically Disordered Proteins

Published on: December 27, 2016

19.4K

Videos de Experimentos Relacionados

Last Updated: Jan 29, 2026

Assembly and Characterization of Polyelectrolyte Complex Micelles
08:44

Assembly and Characterization of Polyelectrolyte Complex Micelles

Published on: March 2, 2020

11.5K
Paramagnetic Relaxation Enhancement for Detecting and Characterizing Self-Associations of Intrinsically Disordered Proteins
07:24

Paramagnetic Relaxation Enhancement for Detecting and Characterizing Self-Associations of Intrinsically Disordered Proteins

Published on: September 23, 2021

2.3K
Nuclear Magnetic Resonance Spectroscopy for the Identification of Multiple Phosphorylations of Intrinsically Disordered Proteins
12:47

Nuclear Magnetic Resonance Spectroscopy for the Identification of Multiple Phosphorylations of Intrinsically Disordered Proteins

Published on: December 27, 2016

19.4K

Área de la Ciencia:

  • Ciencia de los biomateriales
  • Química de los polímeros
  • Ingeniería de proteínas

Sus antecedentes:

  • Los polímeros Diblock se autoensamblan en micelas para encapsular moléculas hidrofóbicas.
  • Los tensioactivos actuales a menudo se derivan de fuentes de hidrocarburos no renovables.
  • Hay una creciente necesidad de alternativas biodegradables, no tóxicas y de síntesis biológica.

Objetivo del estudio:

  • Desarrollar una nueva clase de proteínas de fusión capaces de autoensamblarse en micelas estables.
  • Investigar las propiedades y las aplicaciones potenciales de estos nuevos miceles a base de proteínas.
  • Proporcionar una alternativa biomolecular sostenible a los tensioactivos convencionales basados en hidrocarburos.

Principales métodos:

  • Diseño de proteínas de fusión basadas en una proteína intrínsecamente desordenada humana con un segmento hidrofóbico agregado.
  • Utilizando la escisión enzimática de una etiqueta de solubilización para inducir la formación de micelas.
  • Caracterizar el tamaño de la micela (27 nm de diámetro) y las condiciones de formación (pH, fuerza iónica, temperatura).
  • Determinación de la concentración crítica de micelas (CMC) y comparación con el dodecil sulfato de sodio (SDS).
  • Evaluación de la capacidad de solubilización de los complejos metálicos hidrofóbicos y las moléculas orgánicas.

Principales resultados:

  • Las proteínas de fusión se autoensamblan espontáneamente en micelas estables (27 nm de diámetro) después de la escisión de la etiqueta enzimática.
  • La formación de micelas fue robusta en una amplia gama de pH, fuerza iónica y temperatura.
  • La concentración crítica de micelas (CMC) estaba en el rango micromolar bajo, significativamente más baja que la SDS.
  • Las micelas de proteínas solubilizaron eficazmente los complejos metálicos hidrofóbicos y las moléculas orgánicas.
  • El diseño de la secuencia de proteínas permite codificar funcionalidades adicionales.

Conclusiones:

  • Una nueva serie de proteínas de fusión puede autoensamblarse en micelas estables y sintonizables.
  • Estas micelas basadas en proteínas representan una alternativa biomolecular prometedora a los tensioactivos tradicionales.
  • Las aplicaciones potenciales incluyen catálisis y administración de fármacos, aprovechando sus capacidades de solubilización y biodegradabilidad.