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Sorprendentes similitudes entre las piezas J del receptor de antígenos y la secuencia en la segunda cadena del
Nature
|September 4, 1986
Resumen
Los investigadores clonaron la cadena CD8 37K de la rata, revelando su similitud con los dominios de los receptores de inmunoglobulina y células T. Este hallazgo sugiere un origen evolutivo común para los CD8 y los heterodímeros de los receptores de células T.
Área de la Ciencia:
- Inmunología Inmunología.
- Biología Molecular Biología Molecular
- Biología evolutiva Biología evolutiva.
Sus antecedentes:
- El antígeno CD8 es un marcador de linfocitos T que se encuentra en las células T citotóxicas, crucial para el reconocimiento de antígenos extraños con MHC clase I.
- La similitud estructural de CD8 con las regiones variables de inmunoglobulina y receptor de células T (TCR) sugiere un papel en el reconocimiento de células T.
- Mientras que el CD8 humano es un homodímero, el CD8 de roedores (Lyt2,3/OX8) existe como un heterodímero.
Objetivo del estudio:
- Para clonar molecularmente y caracterizar la cadena CD8 37K de la rata.
- Para investigar la relación evolutiva entre las moléculas CD8 y TCR.
Principales métodos:
- Diseño de la sonda de oligonucleótido basado en la secuencia de péptidos.
- Clonado molecular de la cadena CD8 37K de la rata.
- Derivación de la secuencia completa de proteínas del ADN complementario (ADNc).
Principales resultados:
- Se clonó con éxito la cadena CD8 37K de la rata y se determinó su secuencia proteica completa.
- La secuencia muestra una similitud significativa con los dominios de inmunoglobulina y TCR V, incluyendo una región que se asemeja a las secuencias de unión (J).
- La cadena 37K es homóloga al ratón Lyt3.
Conclusiones:
- La cadena CD8 37K de la rata comparte características estructurales con los dominios TCR V, lo que sugiere una estrecha relación evolutiva.
- Esto implica que los heterodímeros CD8 y TCR pueden haber evolucionado de una molécula ancestral común.