Cómo el tamaño y la agregación de las proteínas de unión de hielo controlan su eficiencia de nucleación de hielo

Área de la Ciencia:

• La biofísica
• Ciencias de los materiales
• Microbiología

Sus antecedentes:

• Los organismos en ambientes fríos utilizan proteínas de unión al hielo para regular la formación de hielo.
• Las proteínas nucleantes de hielo bacterianas (INP) son agregados unidos a la membrana, mientras que las proteínas anticongelantes de insectos (AFP) son solubles y pequeñas.
• Las temperaturas de nucleación de hielo más cálidas se correlacionan con proteínas y agregados de unión de hielo más grandes, pero falta una comprensión cuantitativa.

Objetivo del estudio:

• Determinar cuantitativamente cómo el tamaño y la agregación de las proteínas de unión al hielo influyen en la temperatura de nucleación del hielo (T_het).
• Para comparar la eficiencia de nucleación de hielo de la INP bacteriana con la AFP de los insectos.
• Para predecir el T_het de los agregados INP bacterianos utilizando la teoría de la nucleación.

Principales métodos:

• Se emplearon simulaciones moleculares para estudiar la nucleación de hielo por la proteína anticongelante TmAFP.
• La teoría clásica de la nucleación se adaptó para determinar el T_het para superficies de tamaño finito.
• El modelo teórico se validó con los resultados de la simulación y luego se utilizó para predecir T_het para los agregados bacterianos de INP.

Principales resultados:

• La proteína anticongelante TmAFP nuclea hielo a 2 ± 1 °C por encima de la temperatura de nucleación homogénea.
• La adición de bucles de unión de hielo al TmAFP aumentó el T_het pero no coincidió con la eficiencia del INP bacteriano.
• Los agregados INP bacterianos de 34 proteínas alcanzaron el T_het característico de -2 °C.
• T_het exhibió una dependencia no monótona de la distancia entre INP en los agregados.

Conclusiones:

• El tamaño y la agregación de las proteínas tienen un impacto significativo en la temperatura de nucleación del hielo.
• Las bacterias requieren un control preciso del subangstrom sobre el espaciamiento INP en las membranas para una eficiencia de congelación óptima.
• Este estudio proporciona un marco cuantitativo para la comprensión de la nucleación de hielo por ensamblajes de proteínas.