Montaje en espiral de una jaula de proteína icosaédrica con una estabilidad térmica y química extremadamente alta

Área de la Ciencia:

• La bioquímica
• Biología sintética
• Biología estructural

Sus antecedentes:

• El autoensamblaje de proteínas en estructuras de orden superior es vital en la naturaleza y un objetivo clave en la biología sintética.
• La actividad enzimática estabilizadora es crucial para la biotecnología y la medicina.

Objetivo del estudio:

• Diseñar y construir una jaula de proteína hueca extremadamente estable y enzimáticamente activa utilizando principios dirigidos por la simetría.
• Investigar el impacto de la estructura de orden superior en la estabilidad de las proteínas.

Principales métodos:

• Diseño dirigido por simetría mediante la fusión genética de una proteína trímera (TriEst) con un dominio de bobina en espiral pentamérica a través de un vinculante de glicina.
• Las longitudes de los enlaces de cribado para identificar la formación óptima de la jaula (Ico8 con 8 residuos de glicina).
• Caracterización mediante dispersión dinámica de la luz, tinción negativa, microscopía criolectrónica, microscopía de fuerza atómica y microscopía de fuerza inducida por infrarrojos.

Principales resultados:

• Se ha ensamblado con éxito una jaula de proteína hueca (Ico8) con geometría icosaédrica, compuesta por 60 subunidades (20 trimadores TriEst).
• La jaula Ico8 exhibió una estabilidad notable, permaneciendo plegada a 120 °C y en clorhidrato de guanidina de 8 M.
• La estabilidad de la proteína componente (TriEst) fue significativamente menor (Tm ≈ 75 °C, desnaturalización a 1,5 M de clorhidrato de guanidina).

Conclusiones:

• La estructura de orden superior de la jaula proteica confiere una estabilidad emergente que no está presente en las subunidades individuales.
• Esta jaula de proteínas diseñada demuestra una poderosa estrategia para crear nanomateriales robustos y funcionales.