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La proteína de unión de cadena pesada reconoce los polipéptidos aberrantes translocados in vitro.

C K Kassenbrock1, P D Garcia, P Walter

  • 1Department of Biochemistry and Biophysics, University of California, San Francisco 94143-0448.

Nature
|May 5, 1988
PubMed
Resumen

La proteína de unión de la cadena pesada de inmunoglobulina (BiP) se une a proteínas mal plegadas o glucosiladas incorrectamente en el retículo endoplasmático. Esta unión ocurre con cadenas completas de proteínas, no con las que aún están siendo sintetizadas.

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Área de la Ciencia:

  • Biología Molecular Biología Molecular
  • Biología celular Biología celular.
  • El plegamiento de las proteínas.

Sus antecedentes:

  • La proteína de unión de la cadena pesada de inmunoglobulina (BiP) es un chaperón del retículo endoplasmático (ER).
  • Se sabe que la BiP se asocia con proteínas recién sintetizadas.
  • Sus funciones propuestas incluyen la prevención de la secreción de proteínas mal plegadas y la promoción del plegamiento adecuado.

Objetivo del estudio:

  • Para investigar las interacciones específicas de BiP con polipéptidos recién sintetizados in vitro.
  • Determinar las preferencias vinculantes de BiP con respecto al estado de plegamiento de proteínas y la glicosilación.

Principales métodos:

  • Utilizó un sistema de traducción-translocación de proteínas in vitro.

Videos de Experimentos Relacionados

  • Examinó la asociación de BiP con la invertasa de levadura no glucosilada y la prolactina enlazada con disulfuro.
  • Se ha evaluado la unión a proteínas correctas e incorrectamente plegadas/glucosiladas, así como a cadenas nacientes frente a cadenas completadas.

    • Principales resultados:

    • BiP formó complejos apretados con la invertasa de levadura no glucosilada y la prolactina incorrectamente unida al disulfuro.
    • La BiP no se asoció de manera detectable con la invertasa glicosilada o la prolactina correctamente unida al disulfuro.
    • La unión de BiP se observó solo con cadenas de prolactina completadas, no con cadenas en síntesis.

    Conclusiones:

    • La BiP exhibe una unión de alta afinidad in vitro a polipéptidos doblados o glicosilados de manera aberrante.
    • La BiP no se une a todas las cadenas de polipéptidos nacientes durante el proceso de plegado.
    • BiP actúa como un sensor específico para los errores de plegamiento de proteínas dentro de la ER.