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Represores mutantes de Trp con nuevas especificidades de unión al ADN.

S Bass1, V Sorrells, P Youderian

  • 1Department of Biological Sciences, University of Southern California, Los Angeles 90089-1481.

Science (New York, N.Y.)
|October 14, 1988
PubMed
Resumen

Las mutaciones en el aporepresor de triptófano de Escherichia coli (represor de Trp) revelan Thr81.

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Área de la Ciencia:

  • Biología Molecular Biología Molecular
  • Genética La genética.
  • La bioquímica es la bioquímica.

Sus antecedentes:

  • El gen trpR de Escherichia coli codifica el aporepresor del triptófano (represor de Trp).
  • El represor de Trp regula la biosíntesis del triptófano al unirse a secuencias específicas de operador de ADN.
  • La comprensión de las interacciones represor-operador es crucial para los estudios de regulación génica.

Objetivo del estudio:

  • Para investigar el papel de los residuos de aminoácidos específicos en la especificidad de unión al ADN del represor de Trp.
  • Para dilucidar los mecanismos moleculares subyacentes a las interacciones del operador-represor de Trp.
  • Para comparar las estrategias de unión al ADN del represor de Trp con otras proteínas relacionadas que se unen al ADN.

Principales métodos:

  • Se empleó la mutagenesis dirigida por oligonucleótidos para generar 36 mutantes represores de Trp.
  • Represores mutantes fueron probados para la afinidad de unión a 28 diferentes secuencias de operadores.
  • Análisis comparativo de las especificidades de unión entre los represores de tipo silvestre y los mutantes.

Principales resultados:

  • Once de los 36 represores mutantes exhibieron perfiles de unión alterados.
  • Cinco mutantes mostraron nuevas especificidades de unión, lo que indica funciones clave para los residuos específicos.
  • Los grupos hidroxilo y metilo de Threonine-81 (Thr81) fueron identificados como críticos para el reconocimiento del operador.

Conclusiones:

  • La treonina-81 (Thr81) juega un doble papel en la especificidad de unión del represor-operador de Trp.
  • La isoleucina-79 (Ile79) y la alanina-80 (Ala80) no parecen mediar en los contactos de ADN específicos de la secuencia.
  • El mecanismo de interacción del ADN in vivo del represor de Trp difiere significativamente de los de los fagos lambda y los represores 434.

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