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Oligosaccharide Assembly01:24

Oligosaccharide Assembly

3.4K
Protein glycosylation starts in the ER lumen and continues in the Golgi apparatus. Glycosyltransferases catalyze the addition of sugar molecules or glycosylation of proteins. Usually, these enzymes add sugars to the hydroxyl groups of selected serine or threonine residues to form O-linked glycans or the amino groups of asparagine residues to form N-linked glycans. Different positions on the same polypeptide chain can contain differently linked glycans.
Multiple sugar molecules that may or may...
3.4K
Protein Glycosylation01:25

Protein Glycosylation

9.1K
Glycosylation, the most common post-translational modification for proteins, serves diverse functions. Adding sugars to proteins makes the proteins more resistant to proteolytic digestion. Glycosylated proteins can act as markers and receptors to promote cell-cell adhesion. Additionally, they have many essential quality control functions in the cell, such as correct protein folding and facilitating transport of misfolded proteins to the cytosol, which can be degraded.
Glycosylation occurs in...
9.1K
Proteoglycans01:05

Proteoglycans

4.6K
Glycans, a class of complex heterogeneous molecules, can be covalently attached to proteins to form glycosylated proteins that regulate various physiological and pathological processes. Glycosylated proteins or glycoproteins comprise N-linked and O-linked oligosaccharides. O-glycosylation is the most common type of protein glycosylation. Here, glycans attach to the oxygen atom of the hydroxyl groups of Serine or Threonine residues. O-linked glycosylation occurs later in protein processing,...
4.6K
Glycocalyx and its Functions01:14

Glycocalyx and its Functions

7.5K
The glycocalyx is a carbohydrate-rich, fuzzy-appearing layer on the outer surface of the cell membrane. It is highly hydrophilic, because of this it attracts large amounts of water to the cell's surface. This aids the cell's interaction with the watery environment and also helps it to obtain substances dissolved in the water. It is also important for cell identification, self/non-self determination, and embryonic development and is used in cell-to-cell attachments to form tissues.
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Reconocimiento de Glicano de Efectos Estereoelectrónicos

Caitlin M McMahon1, Christine R Isabella1, Ian W Windsor1

  • 1Department of Chemistry , Massachusetts Institute of Technology , Cambridge , Massachusetts 02139 , United States.

Journal of the American Chemical Society
|January 14, 2020
PubMed
Resumen

La intelectina-1 humana (hItln-1) se une a los azúcares microbianos a través de un motivo diol compartido, con efectos estereoelectrónicos que influyen en la especificidad del reconocimiento. Esta lectina evita los glicanos 1,2-diol comunes, lo que sugiere una especificidad evolucionada para distintas especies bacterianas.

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Área de la Ciencia:

  • Biología estructural
  • Química de los carbohidratos
  • Inmunología

Sus antecedentes:

  • Las lectinas son proteínas que reconocen y se unen a glicanos específicos, jugando un papel crucial en los procesos biológicos.
  • La intelectina humana-1 (hItln-1), una lectina soluble, exhibe una amplia especificidad inusual para los azúcares microbianos, incluidos los que tienen un diol vicinal exocíclico.
  • La base estructural precisa y los determinantes de especificidad para el reconocimiento de los glicanos hItln-1 no estaban claros.

Objetivo del estudio:

  • Aclarar los mecanismos estructurales que subyacen al reconocimiento de la intelectina-1 humana (hItln-1) de los glicanos microbianos.
  • Investigar el papel de las conformaciones específicas de los glicanos y los efectos estereoelectrónicos en la unión a HITLIN-1.
  • Comprender cómo el hItln-1 logra la especificidad a pesar de la unión de glicanos con una característica estructural común.

Principales métodos:

  • Se utilizó la cristalografía de rayos X para determinar la estructura de alta resolución del complejo hItln-1·KO.
  • Se realizó un análisis bioinformático de las conformaciones de glicano en el banco de datos de proteínas.
  • Los cálculos del orbital de enlace natural (NBO) se utilizaron para evaluar las fuerzas estabilizadoras en las conformaciones de glicano.

Principales resultados:

  • La estructura cristalina reveló la conformación unida de ácido d-glicero-d-talo-oct-2-ulosónico (KO) con hItln-1.
  • KO y el ácido 3-desoxi-mano-oct-2-ulosónico (KDO) adoptan una conformación común que favorece la unión a hItln-1, a diferencia de las heptosis.
  • Los efectos estereoelectrónicos, además de los factores estéricos, estabilizan estas conformaciones preferidas, lo que influye en la especificidad de hItln-1.

Conclusiones:

  • La especificidad de la intelectina-1 humana (hItln-1) está dictada por efectos estereoelectrónicos que estabilizan las conformaciones preferidas de glicano.
  • hItln-1 evita la unión de los glicanos predominantes con los 1,2-diolos terminales, como el ácido N-acetil-neuramínico y la l-glicero-α-d-mano-heptosa.
  • Esta unión selectiva sugiere que hItln-1 ha evolucionado para dirigirse específicamente a especies bacterianas distintas.