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The Nucleosome Core Particle01:12

The Nucleosome Core Particle

2.0K
Nucleosomes are the DNA-histone complex, where the DNA strand is wound around the histone core. The histone core is an octamer containing two copies of H2A, H2B, H3, and H4 histone proteins.
Nucleosomes, paradoxically, perform two opposite functions simultaneously. On the one hand, their primary aim is to protect the delicate DNA strands from physical damage and help achieve a higher compaction ratio. On the other hand, they must allow polymerase enzymes to access histone-bound DNA during...
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The Nucleosome Core Particle02:10

The Nucleosome Core Particle

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Nucleosomes are the DNA-histone complex, where the DNA strand is wound around the histone core. The histone core is an octamer containing two copies of H2A, H2B, H3, and H4 histone proteins.
The paradox
Nucleosomes, paradoxically, perform two opposite functions simultaneously. On the one hand, their main responsibility is to protect the delicate DNA strands from physical damage and help achieve a higher compaction ratio. While on the other hand, they must allow polymerase enzymes to access DNA...
13.9K
The Nucleosome02:33

The Nucleosome

18.2K
DNA in a human cell is almost 2m long and it is packed inside a tiny nucleus that is only a few microns in diameter. The level of compaction of DNA inside the nucleus is astonishing. It is organized into several sequentially higher levels of compaction to fit into such a tiny space. The most compact form of DNA is a chromosome that can be seen under a microscope in a dividing cell.
DNA is wound twice around a protein complex called histone core, that consist of 8 histone proteins. This complex...
18.2K
The Nucleosome01:19

The Nucleosome

3.5K
Human DNA is almost two meters long. However, it is compressed inside a tiny nucleus measuring only a few microns in diameter. To make this degree of compaction possible, DNA is organized into several sequential levels so that it can fit into such a tiny space. The most compact form of DNA is a chromosome that can be seen under a microscope in a dividing cell.
In a chromosome, DNA is wound twice around a protein complex called a histone octamer core, which consists of 8 histone proteins. This...
3.5K
The Nucleosome02:33

The Nucleosome

4.7K
4.7K
Histone Variants at the Centromere02:30

Histone Variants at the Centromere

4.9K
Histone variants are the histone proteins with structural and sequence variations. These variants may be regarded as “mutant” forms that replace their canonical histone counterparts in the nucleosomes. Specific post-translational modifications on the histone variants enable further chromatin complexity and regulate tissue-specific gene expression. The most common histone variants are from histone H2A, H2B, and linker histone H1 families. However, several variants of histone H3...
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Estructura del complejo BAF humano unido al nucleosoma

Shuang He1,2, Zihan Wu1,2, Yuan Tian1,2

  • 1Fudan University Shanghai Cancer Center, Institutes of Biomedical Sciences, State Key Laboratory of Genetic Engineering, and Shanghai Key Laboratory of Medical Epigenetics, Shanghai Medical College of Fudan University, Shanghai 200032, China.

Science (New York, N.Y.)
|February 1, 2020
PubMed
Resumen

El estudio revela la estructura del complejo humano de BRG1 / BRM asociado al factor (BAF) unido a los nucleosomas. Este remodelador de cromatina

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Área de la Ciencia:

  • Biología molecular
  • Biología estructural
  • La bioquímica

Sus antecedentes:

  • Los complejos SWI/SNF de mamíferos, incluidos el factor asociado a BRG1/BRM (BAF) y el BAF asociado a polibromo (PBAF), son reguladores cruciales de la estructura de la cromatina y la transcripción génica.
  • Los complejos SWI / SNF disfuncionales, particularmente BAF, están implicados en varios cánceres humanos debido a mutaciones en sus subunidades.
  • Comprender la base estructural de la interacción BAF-nucleosoma es esencial para descifrar su papel en los procesos celulares y las enfermedades.

Objetivo del estudio:

  • Para dilucidar la estructura de alta resolución del complejo BAF humano unido a un nucleosoma.
  • Proporcionar información detallada sobre la organización de las subunidades y los mecanismos de reconocimiento de nucleosomas del complejo BAF.
  • Identificar las interacciones clave entre las subunidades de BAF y el nucleosoma, centrándose particularmente en las mutaciones asociadas al cáncer.

Principales métodos:

  • Se utilizó la crio-microscopía electrónica (crio-EM) para determinar la estructura del complejo BAF-nucleosoma humano con una resolución de 3,7 angstroms.
  • Se realizaron análisis bioquímicos y estructurales para caracterizar las interacciones entre las subunidades de BAF y el ADN y las histonas nucleosómicas.

Principales resultados:

  • La estructura cryo-EM revela que el nucleosoma está posicionado centralmente entre los módulos de la base y la adenosina trifosfatasa (ATPasa) del complejo BAF, conectado por el módulo de la proteína relacionada con la actina (ARP).
  • El motor de la ATPasa se encuentra cerca del ADN nucleosómico, facilitando la translocación del ADN a lo largo del nucleosoma durante la hidrólisis del ATP.
  • La hélice C-terminal de la subunidad SMARCB1 interactúa con un parche ácido en el nucleosoma, y esta región suele mutar en los cánceres.
  • La proteína 1A que contiene el dominio interactivo rico en AT (ARID1A) y SMARCC forman el núcleo estructural y el andamio del módulo base BAF, respectivamente.

Conclusiones:

  • El estudio proporciona detalles estructurales sin precedentes del complejo BAF humano que interactúa con un nucleosoma.
  • Estos hallazgos iluminan los mecanismos por los que BAF remodela la cromatina y resaltan la importancia estructural de las mutaciones asociadas al cáncer en subunidades como SMARCB1.
  • La estructura determinada sirve como base para comprender la función de BAF en la regulación génica y su papel en la oncogénesis.