El origen de la complejidad en la evolución de la hemoglobina

Área de la Ciencia:

• Biología evolutiva
• Biología molecular
• La bioquímica

Sus antecedentes:

• Las proteínas forman estructuras complejas (multimosas) con funciones especializadas como la unión cooperativa de ligandos.
• Los orígenes evolutivos de estas estructuras y funciones complejas de proteínas siguen siendo en gran medida desconocidos.
• La hemoglobina de los vertebrados, un tetrámer, transporta el oxígeno a través de la unión cooperativa.

Objetivo del estudio:

• Para aclarar los orígenes evolutivos de la hemoglobina de los vertebrados.
• Para identificar las estructuras de proteínas ancestrales y los intermediarios evolutivos.
• Comprender los mecanismos genéticos y biofísicos que impulsan la evolución de las funciones complejas de las proteínas.

Principales métodos:

• Reconstrucción de proteínas ancestrales
• Pruebas biofísicas
• Genómica comparada

Principales resultados:

• La hemoglobina moderna evolucionó de un monómero antiguo.
• Se identificó un homodímero no cooperativo con alta afinidad por el oxígeno como un intermediario evolutivo clave.
• Dos mutaciones específicas fueron suficientes para inducir la tetramerización y la unión cooperativa del oxígeno en la proteína ancestral.
• Un vínculo intrínseco entre las interfaces de unión de oxígeno y multimerización estaba presente en la estructura ancestral.

Conclusiones:

• Las estructuras y funciones complejas de las proteínas pueden evolucionar a través de simples cambios genéticos.
• La evolución puede reutilizar las características biofísicas existentes para crear arquitecturas moleculares de mayor nivel.
• La evolución de la hemoglobina demuestra un proceso gradual desde el monómero hasta el tetrámero funcional.