Jove
Visualize
Contáctanos
JoVE
x logofacebook logolinkedin logoyoutube logo
ACERCA DE JoVE
Visión GeneralLiderazgoBlogCentro de Ayuda JoVE
AUTORES
Proceso de PublicaciónConsejo EditorialAlcance y PolíticasRevisión por ParesPreguntas FrecuentesEnviar
BIBLIOTECARIOS
TestimoniosSuscripcionesAccesoRecursosConsejo Asesor de BibliotecasPreguntas Frecuentes
INVESTIGACIÓN
JoVE JournalMethods CollectionsJoVE Encyclopedia of ExperimentsArchivo
EDUCACIÓN
JoVE CoreJoVE BusinessJoVE Science EducationJoVE Lab ManualCentro de Recursos para ProfesoresSitio de Profesores
Términos y Condiciones de Uso
Política de Privacidad
Políticas

Videos de Experimentos Relacionados

Probeando las relaciones estructura-función en las oxygenases y peroxidasas que contienen hemo.

J H Dawson1

  • 1Department of Chemistry, University of South Carolina, Columbia 29208.

Science (New York, N.Y.)
|April 22, 1988
PubMed
Resumen

Los factores estructurales como los ligandos axiales y el entorno hemo dictan la función de la enzima hemo. Los modelos sintéticos ayudan a comprender los centros metálicos libres de proteínas en la química biológica e inorgánica.

Videos de Conceptos Relacionados

También podría leer

Artículos Relacionados

Artículos vinculados a este trabajo por autores compartidos, revista y gráfico de citas.

Ordenar por
Same author

Structural characterization of horseradish peroxidase using EXAFS spectroscopy. Evidence for Fe = O ligation in compounds I and II.

Journal of the American Chemical Society·2012
Same author

Characterization of the coral allene oxide synthase active site with UV-visible absorption, magnetic circular dichroism, and electron paramagnetic resonance spectroscopy: evidence for tyrosinate ligation to the ferric enzyme heme iron.

Biochemistry·2001
Same author

Preparation and initial characterization of the compound I, II, and III states of iron methylchlorin-reconstituted horseradish peroxidase and myoglobin: models for key intermediates in iron chlorin enzymes.

Biochemical and biophysical research communications·2001
Same author

The H93G myoglobin cavity mutant as a versatile template for modeling heme proteins: ferrous, ferric, and ferryl mixed-ligand complexes with imidazole in the cavity.

Inorganic chemistry·2001
Same author

Haem iron-containing peroxidases.

Essays in biochemistry·2000
Same author

Essential thiol requirement to restore pterin- or substrate-binding capability and to regenerate native enzyme-type high-spin heme spectra in the Escherichia coli-expressed tetrahydrobiopterin-free oxygenase domain of neuronal nitric oxide synthase.

Biochemistry·2000

Área de la Ciencia:

  • La bioquímica es la bioquímica.
  • Química Inorgánica La Química Inorgánica es la química inorgánica.
  • Enzimología Enzimología.

Sus antecedentes:

  • Las enzimas hemo son catalizadores biológicos cruciales.
  • Comprender las relaciones estructura-función es clave para el mecanismo enzimático.
  • El citocromo P-450, la cloroperoxidasa, la peroxidasa del rábano picante y la amino monooxigenasa secundaria son enzimas hemo importantes.

Objetivo del estudio:

  • Examinar cómo los factores estructurales influyen en las propiedades funcionales de cuatro enzimas hemo específicas.
  • Para aclarar los roles de los ligandos axiales, el entorno hemo y la accesibilidad estérica en la reactividad de las enzimas.
  • Para resaltar la utilidad de los modelos de porfirina sintética en el estudio de los mecanismos de la enzima hemo.

Principales métodos:

Videos de Experimentos Relacionados

  • Análisis comparativo de cuatro enzimas hemo.
  • Investigación de los determinantes estructurales (ligando axial, entorno hemo, accesibilidad estérica).
  • Utilizando modelos de porfirina sintética para estudiar los centros metálicos libres de proteínas.

Principales resultados:

  • La identidad del ligando axial impacta significativamente en la actividad de la enzima.
  • El entorno hemo y la accesibilidad estérica del hierro hemo y el borde son determinantes críticos de la reactividad.
  • Los modelos de porfirina sintética proporcionan información sobre las propiedades fundamentales del sitio activo del hemo.

Conclusiones:

  • Las características estructurales, incluidos los ligandos y los factores estéricos, son los principales impulsores de la función de la enzima hemo.
  • Los modelos sintéticos son herramientas valiosas para diseccionar las funciones de los componentes individuales en metalloenzimas complejas.
  • Los estudios interdisciplinarios que unen la biología y la química inorgánica son esenciales para avanzar en nuestra comprensión de las enzimas hemo.