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Protein-protein Interfaces02:04

Protein-protein Interfaces

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Many proteins form complexes to carry out their functions, making protein-protein interactions (PPIs) essential for an organism's survival. Most PPIs are stabilized by numerous weak noncovalent chemical forces. The physical shape of the interfaces determines the way two proteins interact. Many globular proteins have closely-matching shapes on their surfaces, which form a large number of weak bonds. Additionally, many PPIs occur between two helices or between a surface cleft and a...
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Protein Networks02:26

Protein Networks

3.7K
An organism can have thousands of different proteins, and these proteins must cooperate to ensure the health of an organism. Proteins bind to other proteins and form complexes to carry out their functions. Many proteins interact with multiple other proteins creating a complex network of protein interactions.
These interactions can be represented through maps depicting protein-protein interaction networks, represented as nodes and edges. Nodes are circles that are representative of a protein,...
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Tagging and Fusion Proteins01:24

Tagging and Fusion Proteins

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Proteins are involved in several cellular processes and biochemical reactions. Analyzing a specific protein of interest requires it to be isolated from the other proteins in the cell. This is achieved by overexpressing the specific gene in a suitable host to produce large quantities of the target protein. A tag or label is recombined with the gene to produce a fusion protein containing the target protein and the tag. The tags on these fusion proteins can then be used for easy detection and...
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Proteomics01:33

Proteomics

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A proteome is the entire set of proteins that a cell type produces. We can study proteomes using the knowledge of genomes because genes code for mRNAs, and the mRNAs encode proteins. Although mRNA analysis is a step in the right direction, not all mRNAs are translated into proteins.
Proteomics is the study of proteomes' function. It involves the large-scale systematic study of the proteome to denote the protein complement expressed by a genome. Scientist Mark Wilkins coined the term...
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  2. Identificación De Las Proteínas De Unión A La Poli (adp-ribosa) Con Proteomías Basadas En Fotoafinidad
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  2. Identificación De Las Proteínas De Unión A La Poli (adp-ribosa) Con Proteomías Basadas En Fotoafinidad

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Identificación de las proteínas de unión a la poli (ADP-ribosa) con proteomías basadas en fotoafinidad

Morgan Dasovich1,2, Morgan Q Beckett3, Scott Bailey2,3

  • 1Department of Chemistry, Krieger School of Arts and Sciences, Johns Hopkins University, Baltimore, Maryland 21218, United States.

Journal of the American Chemical Society
|February 17, 2021

Ver abstracta en PubMed

Resumen
Este resumen es generado por máquina.

Los investigadores identificaron proteínas que se unen a la poli-ADP-ribosa (PAR), una molécula clave en la respuesta al daño del ADN. Este estudio revela nuevas proteínas de unión PAR involucradas en el procesamiento y el metabolismo del ARN, avanzando en la comprensión de la terapia del cáncer.

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Área de la Ciencia:

  • La bioquímica
  • Biología molecular
  • Proteomía

Sus antecedentes:

  • La poli (ADP-ribosa) (PAR) es crucial para la respuesta al daño del ADN y es el objetivo de las terapias contra el cáncer.
  • Las funciones moleculares y los socios de unión de PAR siguen siendo incompletamente entendidos.
  • La identificación de las proteínas de unión PAR es esencial para elucidar las vías de señalización PAR.

Objetivo del estudio:

  • Desarrollar un método para la identificación de las proteínas de unión endógenas a la ADP-ribosa (PAR).
  • Crear un censo exhaustivo de las proteínas de unión PAR, incluidos los nuevos candidatos.
  • Investigar el papel de la longitud del polímero PAR en la unión y señalización de proteínas.

Principales métodos:

  • Síntesis de una nueva sonda de fotoafinidad PAR.
  • Captura de afinidad y aislamiento de proteínas endógenas de unión a PAR.
  • Confirmación de la unión PAR mediante ensayos de desplazamiento de movilidad electroforética y de descenso.
  • Análisis de la selectividad de unión a las proteínas utilizando sondas PAR de longitudes definidas.
  • Principales resultados:

    • Identificación de docenas de proteínas conocidas y cientos de nuevas proteínas de unión PAR.
    • Confirmación de la unión PAR para ocho nuevas proteínas candidatas.
    • Demostración de la unión PAR dependiente de la longitud, con proteínas que muestran preferencia por cadenas PAR más largas (40-mer frente a 8-mer).
    • Asociación de la unión de PAR con el metabolismo del ARN y la formación de condensados biomoleculares.

    Conclusiones:

    • El estudio proporciona el primer censo completo de las proteínas de unión PAR.
    • La longitud del polímero PAR es un regulador crítico de las interacciones y la señalización de la proteína PAR.
    • Las proteínas de unión PAR recientemente identificadas ofrecen objetivos terapéuticos potenciales en el cáncer y otras enfermedades.