La estructura cristalina de la enolasa indica que la enolasa y la piruvato quinasa evolucionaron de un antepasado...

Área de la Ciencia:

• La bioquímica es la bioquímica.
• Biología Estructural Biología estructural.
• Enzimología Enzimología.

Sus antecedentes:

• La enolasa (2-fosfo-D-glicerato hidrolasa) cataliza un paso clave en la glicólisis.
• La piruvato quinasa convierte el fosfenol piruvato en piruvato, otra enzima glicolítica crucial.
• La triosa fosfato isomerasa comparte similitudes estructurales con estas enzimas.

Objetivo del estudio:

• Determinar la estructura cristalina de alta resolución de la enolasa de levadura.
• Analizar la homología estructural entre la enolasa, la piruvato quinasa y la triosa fosfato isomerasa.
• Investigar la relación evolutiva entre estas enzimas.

Principales métodos:

• Cristalografía de rayos X con una resolución de 2.25 A.
• Análisis estructural de dominios de proteínas y geometrías moleculares.
• Análisis de homología de secuencias.

Principales resultados:

• La enolasa de levadura posee una estructura de dos dominios, siendo el dominio más grande un barril beta / alfa de 8 veces.
• Se encontró una homología estructural significativa entre la enolasa y la piruvato quinasa, superando las expectativas de evolución convergente.
• La evidencia sugiere que la enzima lactonizante muconato evolucionó a partir de la enolasa.

Conclusiones:

• La enolasa y la piruvato quinasa probablemente evolucionaron a partir de una enzima ancestral común capaz de procesar el fosfenol piruvato en dos direcciones.
• El motivo compartido beta/alfa-barril resalta un marco estructural conservado en las enzimas metabólicas.
• Se aclaran aún más los vínculos evolutivos entre las enzimas glicolíticas y otras vías metabólicas.