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La fosforilación del factor de alargamiento 2 por la EF-2 quinasa afecta la velocidad de traducción
A G Ryazanov1, E A Shestakova, P G Natapov
1Institute of Protein Research, Academy of Sciences of the USSR, Moscow Region.
Nature
|July 14, 1988
Resumen
Una nueva quinasa fosforila el factor de alargamiento 2 (EF-2), inhibiendo la síntesis de proteínas. Esta fosforilación controla directamente el alargamiento de traslación, ofreciendo un nuevo mecanismo de regulación.
Área de la Ciencia:
- Biología Molecular Biología Molecular
- La bioquímica es la bioquímica.
- Biología celular Biología celular.
Sus antecedentes:
- Una proteína quinasa dependiente de Ca2+/calmodulina y su sustrato, el factor de alargamiento 2 (EF-2), han sido identificados en células de mamíferos.
- EF-2 es crucial para la síntesis de proteínas, y la actividad de su quinasa está influenciada por los factores de crecimiento y los niveles de Ca2+/cAMP.
Objetivo del estudio:
- Para dilucidar las consecuencias funcionales de la fosforilación EF-2 por la recién descubierta quinasa.
- Investigar el mecanismo por el cual la fosforilación EF-2 afecta la síntesis de proteínas.
Principales métodos:
- Ensayos de traducción in vitro utilizando la síntesis de polifenilalanina dirigida por poli (U).
- Análisis de la actividad de EF-2 después de la fosforilación y la desfosforilación.
Principales resultados:
- La fosforilación de EF-2 por la EF-2 quinasa condujo a una inhibición significativa de la síntesis de polifenilalanina.
- El EF-2 fosforilado fue completamente inactivo en la traducción y también inhibió el EF-2 no fosforilado.
- La desfosforilación por una fosfatasa restauró la actividad EF-2.
Conclusiones:
- La fosforilación EF-2 inhibe directamente la etapa de alargamiento de la traducción de proteínas.
- Esto representa un nuevo mecanismo para el control traslacional en células de mamíferos.