Vía híbrida radical-polar para la escisión de etileno del 2-oxoglutarato por una oxigenasa de hierro

Área de la Ciencia:

• La bioquímica
• Enzimología
• Química orgánica

Sus antecedentes:

• La enzima microbiana formadora de etileno (EFE) cataliza la conversión del 2-oxoglutarato (2OG) en etileno.
• El mecanismo de EFE es distinto de las enzimas relacionadas y ha sido objeto de debate.

Objetivo del estudio:

• Elucidar el mecanismo de reacción de la enzima microbiana formadora de etileno (EFE).
• Investigar el resultado estereoquímico y la incorporación de oxígeno durante la formación de etileno a partir de 2OG.

Principales métodos:

• Estudios de etiquetado isotópico utilizando el [2H2]-2OG definido estereocímicamente.
• Análisis de la estereoquímica del etileno (proporción cis/trans).
• Investigación de la fuente de oxígeno para la formación de carbonatos y la diversificación de productos.

Principales resultados:

• EFE produce estereoquímicamente al azar (cis y trans) 1,2-[2H2]-etileno a partir de (3S,4R) -[2H2]-2OG.
• El oxígeno del O2 se incorpora en un producto (bi) carbonato derivado del C1.
• Las modificaciones de la enzima y el sustrato conducen a productos monoácidos ω-hidroxilados.

Conclusiones:

• Los resultados apoyan un inusual mecanismo híbrido radical-polar que involucra hierro (II).
• Este mecanismo involucra a los intermediarios de acilperoxicarbonato y alquilcarbonato, accediendo a un radical carboxilo de alta energía.
• Los hallazgos sugieren capacidades no descubiertas de enzimas dependientes de 2OG con potencial de explotación.