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Ligand Binding Sites02:40

Ligand Binding Sites

13.9K
Proteins are dynamic macromolecules that carry out a wide variety of essential processes; however, the activities of most proteins depend on their interactions with other molecules or ions, known as ligands.
Protein-ligand interactions are quite specific; even though numerous potential ligands surround a cellular protein at any given time, only a particular ligand can bind to that protein. Moreover, a ligand binds only to a dedicated area on the surface of the protein, known as the...
13.9K
Conserved Binding Sites01:49

Conserved Binding Sites

4.5K
Many proteins’ biological role depends on their interactions with their ligands, small molecules that bind to specific locations on the protein known as ligand-binding sites. Ligand-binding sites are often conserved among homologous proteins as these sites are critical for protein function.
Binding sites are often located in large pockets, and if their location on a protein’s surface is unknown, it can be predicted using various approaches. The energetic method computationally...
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Pre-organización de diseño guiado por la estructura en Aptamers bivalentes

Xiaoli Hu1, Linlin Tang1, Mengxi Zheng2

  • 1Key Laboratory of Luminescence Analysis and Molecular Sensing (Southwest University), Ministry of Education, College of Pharmaceutical Sciences, Southwest University, Chongqing 400715, China.

Journal of the American Chemical Society
|March 4, 2022
PubMed
Resumen

Los investigadores desarrollaron una estrategia de andamio de ADN para diseñar aptamers bivalentes rígidos. Este método controla con precisión el posicionamiento del ligando, mejorando la avidez de unión a las moléculas objetivo.

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Área de la Ciencia:

  • La bioquímica
  • Biología molecular
  • Biología estructural

Sus antecedentes:

  • Las interacciones multivalentes mejoran la avidez de unión en el diseño molecular.
  • Los andamios rígidos son cruciales para controlar la orientación del ligando y el posicionamiento espacial.
  • Los métodos existentes carecen de reglas generales para diseñar andamios de ADN simples y rígidos para ligandos multivalentes.

Objetivo del estudio:

  • Desarrollar una estrategia guiada por la estructura cristalina para el diseño racional de aptámeres bivalentes rígidos.
  • Para lograr un control preciso de la separación espacial y la orientación de las fracciones de aptámero.
  • Para permitir la unión simultánea de las fracciones de aptamer a las proteínas objetivo en conformaciones nativas.

Principales métodos:

  • Utilizó un enfoque guiado por la estructura cristalina para el diseño racional.
  • Diseñado un andamio de ADN rígido para unir dos porciones de aptamer.
  • Caracterizó la unión del aptamer bivalente a una proteína diana.

Principales resultados:

  • Se ha diseñado con éxito un aptamer bivalente rígido con disposición espacial controlada.
  • Se demostró que el aptamer bivalente se une simultáneamente a la proteína diana.
  • Se observó una avidez de unión significativamente mayor en comparación con los diseños monovalentes.
  • Las fracciones de aptamer confirmadas mantienen conformaciones nativas después de la unión.

Conclusiones:

  • La estrategia guiada por la estructura cristalina permite el diseño racional de aptámeres multivalentes rígidos.
  • El control espacial preciso sobre las fracciones de aptamer mejora la avidez de unión.
  • Este enfoque ofrece un método potencialmente generalizable para el diseño de aptameros multivalentes.