La enzima lactato deshidrogenasa como proteína estructural en las lentes de aves y cocodrilos

Área de la Ciencia:

• La bioquímica es la bioquímica.
• Oftalmología Oftalmología.
• Biología evolutiva Biología evolutiva.

Sus antecedentes:

• Las lentes de los mamíferos se componen principalmente de cristales alfa, beta y gamma.
• Otros vertebrados poseen proteínas de lente distintas, como la delta-cristallina en las aves y los reptiles.
• Epsilon-crystallin es una proteína notable que se encuentra en las lentes de muchas aves y cocodrilos.

Objetivo del estudio:

• Para investigar la identidad y función de la epsilon-cristallina en las lentes oculares de los vertebrados.
• Para determinar si la epsilon-cristallina posee actividad enzimática y su relación con las vías metabólicas conocidas.

Principales métodos:

• Análisis bioquímico de la epsilon-cristallina de las lentes de pato.
• Los ensayos de actividad enzimática prueban la función glicolítica.
• Comparación de la epsilon-cristalina de pato con las isoformas conocidas de lactato deshidrogenasa (LDH).

Principales resultados:

• La epsilon-cristallina fue identificada como una enzima glicolítica activa, específicamente la lactato deshidrogenasa (LDH) (EC 1.1.1.27).
• Se encontró que la epsilon-cristallina de pato era idéntica a la LDH-B4.4 de pato.
• La LDH estaba presente en las lentes de pato en concentraciones significativamente superiores a las requeridas para su función catalítica.

Conclusiones:

• Una enzima activa, LDH, ha sido reutilizada como proteína estructural en la lente sin sufrir duplicación genética o cambios en la secuencia.
• Este hallazgo sugiere que otras cristalinas también pueden ser enzimas que funcionan como proteínas estructurales en la lente.
• Destaca un nuevo mecanismo para el reclutamiento de proteínas en la evolución de las lentes.