Estructura de la nicotina monohidratada en fase gaseosa: implicaciones para la estructura nativa de la nicotina en la...

Área de la Ciencia:

• Química Física
• Espectroscopia
• Química computacional

Sus antecedentes:

• La actividad biológica de la nicotina está influenciada por su sitio de protonación (pirrolidina o piridina).
• Los estudios anteriores sólo podían inferir sitios de protonación indirectamente.
• El papel del agua en la modulación de la protonación en los sistemas biológicos sigue sin estar claro.

Objetivo del estudio:

• Determinar los sitios de protonación de la nicotina monohidratada en fase gaseosa (NIC) y de la nornicotina (NOR).
• Investigar las propiedades estructurales y espectrales de estos complejos.
• Correlacionar los hallazgos con la actividad biológica y los entornos de las proteínas.

Principales métodos:

• Espectroscopia infrarroja en fase gaseosa con una doble trampa de iones controlada por la temperatura.
• Método de extracción por colisión para la preparación de iones.
• Cálculos teóricos de alto nivel para el análisis espectral y estructural.

Principales resultados:

• La proporción de protonación de piridina a pirrolidina para el catión de nicotina monohidratado (NICH+) fue determinada en 8:2 a 240 K.
• Esta relación difiere significativamente de las soluciones no hidratadas de NICH+ (3:2) y acuosas (predominantemente pirrolidina).
• Para la nornicotina, sólo se observó la forma protonada de piridina (Pyri-NORH+).

Conclusiones:

• Una sola molécula de agua en la fase gaseosa altera significativamente la preferencia de protonación de la nicotina.
• La relación de protonación observada en el NICH+ monohidratado imita el entorno de la proteína de unión a la acetilcolina (AChBP).
• La protonación piridina exclusiva de la nornicotina puede estar relacionada con su actividad biológica reducida.