La hidratación en disolventes eutéticos profundos induce cambios no monotónicos en la conformación y la estabilidad...

Área de la Ciencia:

• Bioquímica y Biofísica
• Ciencias de los materiales
• Ingeniería Química

Sus antecedentes:

• La preservación de las biomoléculas labiles es crucial en la química.
• Los disolventes eutécticos profundos (DES) son prometedores para la estabilización de las biomoléculas.
• El impacto de la hidratación DES en el comportamiento de las proteínas es poco estudiado.

Objetivo del estudio:

• Investigar el efecto de la hidratación DES en la estructura y la estabilidad de las proteínas.
• Para explorar el comportamiento reentrante de las proteínas en los DES hidratados.
• Comprender el replegamiento de proteínas y la recuperación funcional en los DES.

Principales métodos:

• Se estudió la albúmina sérica bovina, la lisozima y la inmunoglobulina G en cloruro de colina hidratado: glicerol y cloruro de colina: urea DES.
• Estructura secundaria de la proteína y el entorno de aminoácidos analizados.
• Se ha evaluado la conformación, la estabilidad y la desnaturalización térmica de las proteínas (temperatura de media desnaturalización).

Principales resultados:

• Las proteínas exhibieron un comportamiento de reingreso con una transición en forma de cúpula en la estructura secundaria y el entorno de aminoácidos a través de los niveles de hidratación.
• El despliegue y la oligomerización de la albúmina sérica bovina se produjeron con un bajo contenido de agua (< 10% en peso de H2O).
• La hidratación intermedia permitió el repliegue y la recuperación del equilibrio monómero-dimérico nativo, con un repliegue completo a ~36% de H2O. La estabilidad térmica aumentó con la disminución de la hidratación.

Conclusiones:

• La hidratación DES influye significativamente en la conformación, la estabilidad y el plegamiento de las proteínas.
• Cuantificar la hidratación del DES es esencial para predecir y controlar el comportamiento de las proteínas.
• El despliegue de proteínas en los DES puede ser reversible tras la rehidratación, restaurando la función.