La fotodisociación ultravioleta revela el mecanismo molecular del efecto de microsolubilidad del éter de la corona en...

Área de la Ciencia:

• La bioquímica
• Química analítica
• Biología estructural

Sus antecedentes:

• El mantenimiento de la estructura de la proteína durante el análisis de la fase gaseosa es crítico para la espectrometría de masa nativa (nMS).
• La estructura de la proteína en fase gaseosa puede alterarse significativamente por el estado de carga y los efectos de solvación.

Objetivo del estudio:

• Investigar cómo la complejación del éter de corona (CE) y el estado de carga afectan la estructura de la proteína en fase gaseosa en nMS.
• Comprender los mecanismos por los cuales la complejación CE preserva las conformaciones de proteínas nativas.

Principales métodos:

• Integración de la espectrometría de masas nativa (nMS) con la fotodisociación ultravioleta de 193 nm (UVPD).
• Análisis sistemático de los rendimientos de la fotofragmentación y las distribuciones del sitio de carga de iones en fragmentos.

Principales resultados:

• La complejación CE alivia la alteración de la estructura proteica causada por la solución intramolecular de las cadenas laterales cargadas.
• La complejación CE y la carga positiva influyen en la estructura de la proteína en fase gaseosa de maneras opuestas.
• La micro disolución CE evita el enlace de hidrógeno entre las cadenas laterales cargadas y los carbonilos de la columna vertebral.

Conclusiones:

• La complejación CE promueve una estructura de proteína más estable y similar a la nativa en la fase gaseosa.
• Este enfoque es vital para la aclaración estructural precisa de las proteínas utilizando nMS.