Conjuntos de marco metálico-orgánico auto-adaptables de sitios activos de di-hierro para imitar las monooxigenasas

Área de la Ciencia:

• Ciencias de los materiales
• Catálisis
• Química biomimética

Sus antecedentes:

• El diseño de enzimas artificiales que replican la estructura y función de las enzimas naturales es un desafío.
• Las monooxigenasas de di-hierro son enzimas cruciales involucradas en varias transformaciones oxidativas.

Objetivo del estudio:

• Para construir post-sintéticamente catalizadores de hierro binucleares dentro de MOF-253 para imitar las di-hierro monooxigenasas.
• Evaluar la actividad catalítica y el mecanismo de la monooxigenasa artificial basada en MOF.

Principales métodos:

• Modificación posintética del MOF-253 para incorporar centros de hierro binucleares.
• Caracterización mediante ICP-MS, TGA, XAS y FTIR.
• Evaluación catalítica de las transformaciones oxidativas (oxidación C-H, epoxidación de alquenos) utilizando O2.
• Cálculos de la teoría funcional de la densidad (DFT) para investigar los mecanismos de reacción.

Principales resultados:

• Se han formado con éxito sitios activos binucleares de hierro, [(bpy) FeIII(μ2-OH) ]2, dentro del MOF-253.
• El catalizador basado en MOF catalizó eficientemente la oxidación de C-H y la epoxidación de alquenos.
• El sistema di-hierro mostró una actividad 27 veces mayor que los controles mononucleares.
• Los cálculos de DFT revelaron una barrera de energía más baja para la activación de C-H en el sistema binuclear debido a los centros de hierro cooperativos.

Conclusiones:

• El sistema MOF-253 recapitula con éxito la estructura y la función de las monooxigenasas de di-hierro naturales.
• La cooperatividad de los centros de hierro binucleares es crucial para una catálisis eficiente en la etapa de determinación de la velocidad.
• La monooxigenasa artificial basada en MOF desarrollada demuestra estabilidad y reciclabilidad.