El enlace péptido de los dipeptidos acuosos es resistente a la irradiación ultravioleta profunda

Área de la Ciencia:

• La fotoquímica
• Biofísica y Química
• Espectroscopia

Sus antecedentes:

• Los dipeptidos son los componentes fundamentales de las proteínas.
• La comprensión de la fotodisociación de dipeptídeos es crucial para varias aplicaciones, incluida la fotomedicina y la ciencia de los materiales.
• La radiación ultravioleta profunda (DUV) puede inducir cambios químicos en las biomoléculas.

Objetivo del estudio:

• Investigar las vías de fotodisociación de los dipeptídios acuosos bajo irradiación DUV.
• Determinar la fotodinámica primaria y los productos de disociación de la glicil-glicina, la alalil-alanina y la glicil-alanina.
• Elucidar los mecanismos subyacentes a la estabilidad del enlace péptido durante la excitación DUV.

Principales métodos:

• Se empleó la espectroscopia de femtosegundos para sondear dinámicas ultrarrápidas.
• Los cálculos de la teoría funcional de la densidad (DFT) apoyaron las observaciones experimentales.
• La fotoexcitación se realizó a una longitud de onda de 200 nm.

Principales resultados:

• Aproximadamente el 10% de los dipeptidos excitados se disociaron por descarboxilación en 100 picosegundos.
• Se observó que el enlace Cα-C se rompe, no el enlace péptido, durante la disociación.
• La mayoría de los dipeptidos excitados volvieron a su estado básico, lo que indica una alta resistencia.

Conclusiones:

• La rápida conversión interna y la relajación vibratoria facilitan la estabilidad del enlace péptido.
• El acoplamiento intramolecular entre los modos de carbonato y amida juega un papel en la disipación de energía.
• Todo el proceso de disipación de energía ocurre en 2 picosegundos, dejando la fracción dipeptídica abierta para más reacciones.