La modularidad de la proteína del patógeno permite una elaborada imitación de una fosfatasa huésped

Área de la Ciencia:

• Patología vegetal
• Biología molecular
• Biología estructural

Sus antecedentes:

• Los patógenos emplean proteínas efectoras para manipular las células huésped, pero la generación de diversidad funcional del efector sigue sin estar clara.
• El patógeno vegetal Phytophthora utiliza efectores que contienen motivos conservados (L) WY, que exhiben variabilidad de secuencia.

Objetivo del estudio:

• Investigar la importancia funcional de los motivos (L) WY en los efectores de Phytophthora.
• Comprender cómo surge la diversidad funcional de los efectores dentro del repertorio de un patógeno.
• Para aclarar el mecanismo por el cual los efectores interactúan con las proteínas del huésped.

Principales métodos:

• Identificación de un módulo funcional específico (L) WY-LWY en varios efectores de Phytophthora.
• Ensayos bioquímicos para demostrar el reclutamiento de la enzima núcleo serina/treonina proteína fosfatasa 2A (PP2A).
• Determinación de la estructura cristalina de un complejo efector-PP2A.

Principales resultados:

• Una combinación específica (L) WY-LWY sirve como un módulo funcional para el reclutamiento eficiente de PP2A en las plantas anfitrionas.
• El análisis estructural reveló que el módulo (L)WY-LWY facilita el secuestro de la enzima núcleo PP2A del huésped para formar holoenzimas funcionales.
• Los efectores con un módulo de interacción N-terminal PP2A compartido exhiben unidades LWY divergentes en el C-terminal, que regulan fosfoproteínas distintas.

Conclusiones:

• Los patógenos se apropian de las fosfatasas esenciales del huésped como PP2A a través de la imitación molecular.
• La modularidad de las proteínas, ejemplificada por el módulo (L) WY-LWY, impulsa la diversificación funcional en los repertorios de efectores de patógenos.
• La comprensión de las interacciones entre efector y huésped proporciona información sobre las estrategias de virulencia de los patógenos.