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Amyloid Fibrils03:03

Amyloid Fibrils

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Amyloid fibrils are aggregates of misfolded proteins.  Under most circumstances, misfolded proteins are either refolded by chaperone proteins or degraded by the proteasome. However, in the case of a mutation or a disease, these proteins can accumulate to form large clusters and often further assemble to form elongated fibers, called fibrils. 
Amyloid deposits were observed as early as 1639 in the liver and the spleen.   In 1854, Rudolph Virchow performed iodine staining,...
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Protein Folding01:22

Protein Folding

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Protein Organization01:13

Protein Organization

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Overview
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Formation of Intermediate Filaments00:57

Formation of Intermediate Filaments

3.1K
Intermediate filaments are cytoskeletal proteins with higher tensile strength and flexibility than microfilaments and microtubules. Unlike the other two cytoskeletal proteins, intermediate filament formation lacks the enzymatic activity to hydrolyze nucleotides like ATP and GTP to generate energy for polymerization. Therefore, the formation of intermediate filaments is multistep self-assembly. The involvement of any accessory proteins in intermediate filament formation has not yet been...
3.1K
Formation of Higher-order Actin Filaments01:11

Formation of Higher-order Actin Filaments

3.0K
The polymerization of G-actin monomers into filamentous F-actin is a multi-step process. Once the F-actins are formed, they can bundle together in different arrangements to form higher-order networks and regulate cellular functions. Common examples include the formation of lamellipodia and filopodia at the cell's leading edge by actin reorganization in a migrating cell. The microvilli on the brush border epithelial cells are also formed through the F-actin network.
The high-order actin...
3.0K
Assembly of Cytoskeletal Filaments01:18

Assembly of Cytoskeletal Filaments

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Cytoskeletal filaments are polymeric forms of smaller protein subunits. However, individual cytoskeletal filaments may easily disassemble or associate with other similar filaments to form rigid structures. Microfilaments, made of actin monomers, rely on actin-binding proteins to form bundles and create networks of individual actin filaments. Microtubules rely on microtubule-associated proteins (MAPs) to form sturdy cylindrical structures. However, the proteins involved in forming complex...
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Evolución estructural de las fibrillas polimórficas durante el ensamblaje amiloide

Martin Wilkinson1, Yong Xu1, Dev Thacker1

  • 1Astbury Centre for Structural Molecular Biology, School of Molecular & Cellular Biology, Faculty of Biological Sciences, University of Leeds, Leeds LS2 9JT, UK.

Cell
|December 22, 2023
PubMed
Resumen
Este resumen es generado por máquina.

Las estructuras de las fibrillas amiloides cambian con el tiempo durante el ensamblaje. La microscopía criolectrónica reveló estructuras distintas que se forman y desaparecen durante la fibrilación polipeptídica amiloide de los islotes humanos, ofreciendo nuevos conocimientos sobre la enfermedad.

Palabras clave:
Amiloide y sus derivadosPolimorfismo amiloidecriogenizaciónla diabetesLa cinéticaAgregación de proteínasFibrillas de proteínasEstructura de las proteínasBiología estructural

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Área de la Ciencia:

  • La bioquímica
  • Biología estructural
  • Biofísica molecular

Sus antecedentes:

  • La microscopía cryoelectrónica (cryo-EM) ha aclarado las estructuras estáticas de las fibrillas amiloides, a menudo asociadas con enfermedades.
  • Estas estructuras determinadas representan puntos finales de ensamblaje, dejando la relación con las fibrillas en etapa temprana y el potencial polimorfismo estructural desconocido.
  • Comprender la naturaleza dinámica de la formación de fibrillas es crucial para descifrar los mecanismos de la enfermedad.

Objetivo del estudio:

  • Investigar la diversidad estructural de las fibrillas amiloides durante las diferentes etapas de la fibrilación in vitro.
  • Para determinar si la arquitectura de las fibrillas evoluciona con el tiempo durante el proceso de ensamblaje.
  • Explorar las implicaciones de la formación dinámica de fibrillas en la progresión de la enfermedad.

Principales métodos:

  • Se utilizó la microscopía criolectrónica (cryo-EM) para analizar las estructuras de las fibrillas amiloides.
  • Las fibrillas examinadas se formaron en varios momentos durante la fibrilación in vitro de una variante relacionada con la enfermedad del polipéptido amiloide de los islotes humanos (IAPP-S20G).
  • Se realizó un análisis del curso temporal con polipéptido amiloide de islotes humanos de tipo salvaje (hIAPP) para evaluar la generalizabilidad.

Principales resultados:

  • Se observaron estructuras de fibrillas distintas que corresponden a las fases de retraso, crecimiento y meseta de la fibrilación IAPP-S20G.
  • Documentó la aparición y desaparición de formas específicas de fibrillas a medida que avanzaba el proceso de ensamblaje.
  • Se demostró que el hIAPP de tipo salvaje también exhibe cambios dependientes del tiempo en las estructuras de las fibrillas, lo que indica un fenómeno general.

Conclusiones:

  • El ensamblaje de fibrillas amiloides es un proceso dinámico que implica la formación y desaparición de estructuras pobladas transitoriamente.
  • La arquitectura de las fibrillas no es estática y evoluciona con el tiempo, influyendo potencialmente en las propiedades patológicas.
  • Estos hallazgos proporcionan nuevos conocimientos sobre los mecanismos de ensamblaje de amiloides y la progresión de la enfermedad.