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Oligosaccharide Assembly01:24

Oligosaccharide Assembly

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Protein glycosylation starts in the ER lumen and continues in the Golgi apparatus. Glycosyltransferases catalyze the addition of sugar molecules or glycosylation of proteins. Usually, these enzymes add sugars to the hydroxyl groups of selected serine or threonine residues to form O-linked glycans or the amino groups of asparagine residues to form N-linked glycans. Different positions on the same polypeptide chain can contain differently linked glycans.
Multiple sugar molecules that may or may...
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Protein Glycosylation01:25

Protein Glycosylation

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Glycosylation, the most common post-translational modification for proteins, serves diverse functions. Adding sugars to proteins makes the proteins more resistant to proteolytic digestion. Glycosylated proteins can act as markers and receptors to promote cell-cell adhesion. Additionally, they have many essential quality control functions in the cell, such as correct protein folding and facilitating transport of misfolded proteins to the cytosol, which can be degraded.
Glycosylation occurs in...
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Proteoglycans01:05

Proteoglycans

3.9K
Glycans, a class of complex heterogeneous molecules, can be covalently attached to proteins to form glycosylated proteins that regulate various physiological and pathological processes. Glycosylated proteins or glycoproteins comprise N-linked and O-linked oligosaccharides. O-glycosylation is the most common type of protein glycosylation. Here, glycans attach to the oxygen atom of the hydroxyl groups of Serine or Threonine residues. O-linked glycosylation occurs later in protein processing,...
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La proteína O-GlcNAcilación dirigida utilizando moléculas pequeñas bifuncionales

Bowen Ma1, Khadija Shahed Khan1,2, Tongyang Xu1

  • 1School of Pharmacy, Faculty of Medicine, The Chinese University of Hong Kong, Sha Tin, Hong Kong.

Journal of the American Chemical Society
|April 1, 2024
PubMed
Resumen

Los investigadores desarrollaron nuevas quimeras de orientación de O-GlcNAcilación (OGTAC) para controlar con precisión la O-GlcNAcilación de proteínas en células vivas. Este avance permite estudios dirigidos de la O-GlcNAcilación en enfermedades y desarrollo terapéutico.

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Published on: November 2, 2021

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Área de la Ciencia:

  • La bioquímica
  • Biología molecular
  • Biología Química

Sus antecedentes:

  • La modificación de la β-N-acetilglucosamina ligada a la proteína O (O-GlcNAcilación) es vital para los procesos celulares.
  • La O-GlcNAcilación desregulada está implicada en enfermedades como el cáncer, la diabetes y la neurodegeneración.
  • Las herramientas químicas existentes carecen de especificidad proteica y de sitio para estudiar la O-GlcNAcilación.

Objetivo del estudio:

  • Desarrollar nuevas herramientas químicas para el control preciso de la proteína O-GLNAcilación.
  • Para permitir la O-GlcNAcilación específica de proteínas en las células vivas.
  • Facilitar el estudio del papel de la O-GlcNAcilación en la enfermedad y el desarrollo terapéutico.

Principales métodos:

  • Desarrollo de pequeñas moléculas heterobifuncionales llamadas quimeras de focalización de O-GlcNAcilación (OGTAC).
  • Utilizando los OGTAC para reclutar la transferasa O-GlcNAc fusionada con FKBP12 (F36V) para las proteínas objetivo.
  • Demostrando el control temporal, la magnitud y el control reversible de la O-GlcNAcilación en celulosa.

Principales resultados:

  • Los OGTAC indujeron con éxito la O-GlcNAcilación específica de las proteínas BRD4, CK2α y EZH2 en células vivas.
  • Se ha logrado una O-GlcNAcilación controlable con características temporales, de magnitud y reversibles.
  • OGTACs validados como herramientas efectivas para modular la O-GlcNAcilación.

Conclusiones:

  • Los OGTAC proporcionan una poderosa plataforma química para inducir la O-GlcNAcilación específica de las proteínas.
  • Esta tecnología permite la disección funcional detallada de las vías de O-GlcNAcilación.
  • Los OGTAC ofrecen nuevas vías terapéuticas para las enfermedades relacionadas con la O-GlcNAcilación.