Jove
Visualize
Contáctanos
JoVE
x logofacebook logolinkedin logoyoutube logo
ACERCA DE JoVE
Visión GeneralLiderazgoBlogCentro de Ayuda JoVE
AUTORES
Proceso de PublicaciónConsejo EditorialAlcance y PolíticasRevisión por ParesPreguntas FrecuentesEnviar
BIBLIOTECARIOS
TestimoniosSuscripcionesAccesoRecursosConsejo Asesor de BibliotecasPreguntas Frecuentes
INVESTIGACIÓN
JoVE JournalMethods CollectionsJoVE Encyclopedia of ExperimentsArchivo
EDUCACIÓN
JoVE CoreJoVE BusinessJoVE Science EducationJoVE Lab ManualCentro de Recursos para ProfesoresSitio de Profesores
Términos y Condiciones de Uso
Política de Privacidad
Políticas

Videos de Conceptos Relacionados

Peptide Identification Using Tandem Mass Spectrometry01:33

Peptide Identification Using Tandem Mass Spectrometry

6.4K
Tandem mass spectrometry, also known as MS/MS or MS2, is an analytical technique that employs two mass analyzers. Essentially it is a series of mass spectrometers that helps isolate a particular biomolecule and then helps study its chemical properties.
This technique helps gather information regarding the protein from which the peptide was obtained and to study the peptides’ amino acid sequence. Identifying peptides from a complex mixture is an important component of the growing field of...
6.4K
Mass Spectrometry: Overview01:19

Mass Spectrometry: Overview

5.0K
Mass spectrometry is an analytical technique used to determine the molecular mass and molecular formula of a compound. The basic principle of mass spectrometry is to generate ions from the analyte molecule and measure these ion abundances against their molecular mass.  One common type of ionization, known as electrospray ionization or EI, bombards the analyte molecules in the gas phase with high-energy electron beams. The electron beams displace an electron from the molecule and leave...
5.0K
Tandem Mass Spectrometry01:21

Tandem Mass Spectrometry

959
Tandem mass spectrometry is a technique that uses multiple mass analyzers in series to obtain a higher selectivity and signal-to-noise ratio for the analyte. Instruments with multiple analyzers separated by an interaction cell enable secondary fragmentation and selected study of the fragment ions.
Secondary fragmentations occur in the interaction cell and can be induced by various factors. Fragmentation induced by collision with inert gases, such as N2, Ar, He, etc., is called collision-induced...
959
MALDI-TOF Mass Spectrometry01:19

MALDI-TOF Mass Spectrometry

4.8K
Mass spectrometry is a powerful characterization technique that can identify and separate a wide variety of compounds ranging from chemical to biological entities, based on their mass-to-charge ratio (m/z). The instruments that allow this detection, known as mass spectrometers, have three components: an ion source, a mass analyzer, and a detector. These spectrometers differ based on the nature of their ion source and analyzers.
Matrix-assisted laser desorption ionization (MALDI) is a commonly...
4.8K
Electrospray Ionization (ESI) Mass Spectrometry01:12

Electrospray Ionization (ESI) Mass Spectrometry

777
Higher molecular weight biomolecules are nonvolatile compounds that may decompose before ionizing or vaporizing during mass analysis with conventional electron impact ionization methods. Accordingly, electrospray ionization (ESI) is the favored method for vaporizing and ionizing biomolecules as it circumvents rapid fragmentation and enables the recording of mass signals for the entire biomolecule.
ESI utilizes electrical energy to transfer ions from the liquid phase of the sample into the...
777
Mass Spectrometers01:16

Mass Spectrometers

5.3K
This lesson details the instrumentation of a mass spectrometer—a physical instrument to perform mass spectrometry on analyte molecules and record the characteristic mass spectra. This is achieved via three chief functions:
5.3K

También podría leer

Artículos Relacionados

Artículos vinculados a este trabajo por autores compartidos, revista y gráfico de citas.

Ordenar por
Same author

An Ultra-High Throughput Hydrogen-Deuterium Exchange Workflow Using Acoustic Ejection Mass Spectrometry for Studying Peptide Solution Structural Conformation.

Analytical chemistry·2026
Same author

Spot on: A Laser Micromachining-Based Approach to Improve Dried Matrix Spot Preparation with Proof-of-Principle Analytical Demonstrations Using Ambient Ionization Mass Spectrometry.

Micromachines·2026
Same author

LC-MS measurement of triglyceride hydrolysis: Application in studies of Patatin-like phospholipase domain-containing protein 3 activity.

Analytical biochemistry·2026
Same author

Preventing chick culling in the poultry industry with a new biomarker for rapid in ovo gender screening.

Scientific reports·2026
Same author

Development of Sustainable Red Algae-Sisal Fiber Composite Films via Doctor Blading.

Polymers·2026
Same author

Improving 10-year cardiovascular risk prediction in patients with established cardiovascular disease: flexible addition of risk predictors on top of the SMART2 risk score.

European journal of preventive cardiology·2026

Video Experimental Relacionado

Updated: Jun 21, 2025

Capture Compound Mass Spectrometry - A Powerful Tool to Identify Novel c-di-GMP Effector Proteins
12:11

Capture Compound Mass Spectrometry - A Powerful Tool to Identify Novel c-di-GMP Effector Proteins

Published on: March 29, 2015

11.6K

Cribado de modificador covalente de alto rendimiento con espectrometría de masa de eyección acústica

Xiujuan Wen1, Chang Liu2, Kiersten Tovar1

  • 1Merck & Co., Inc., Rahway, New Jersey 07065, United States.

Journal of the American Chemical Society
|July 12, 2024
PubMed
Resumen

La espectrometría de masa de eyección acústica de alta resolución (AEMS) permite una detección rápida y de alto rendimiento de los modificadores covalentes. Esta plataforma innovadora acelera el descubrimiento de fármacos mediante la identificación eficiente de fármacos covalentes funcionales contra objetivos proteicos difíciles.

Más Videos Relacionados

Profiling of Methyltransferases and Other S-adenosyl-L-homocysteine-binding Proteins by Capture Compound Mass Spectrometry CCMS
17:12

Profiling of Methyltransferases and Other S-adenosyl-L-homocysteine-binding Proteins by Capture Compound Mass Spectrometry CCMS

Published on: December 20, 2010

15.6K
Author Spotlight: Enhanced Histone PTM Isomer Identification Through LC-TIMS-ToF MS/MS and PASEF
05:52

Author Spotlight: Enhanced Histone PTM Isomer Identification Through LC-TIMS-ToF MS/MS and PASEF

Published on: January 12, 2024

1.1K

Videos de Experimentos Relacionados

Last Updated: Jun 21, 2025

Capture Compound Mass Spectrometry - A Powerful Tool to Identify Novel c-di-GMP Effector Proteins
12:11

Capture Compound Mass Spectrometry - A Powerful Tool to Identify Novel c-di-GMP Effector Proteins

Published on: March 29, 2015

11.6K
Profiling of Methyltransferases and Other S-adenosyl-L-homocysteine-binding Proteins by Capture Compound Mass Spectrometry CCMS
17:12

Profiling of Methyltransferases and Other S-adenosyl-L-homocysteine-binding Proteins by Capture Compound Mass Spectrometry CCMS

Published on: December 20, 2010

15.6K
Author Spotlight: Enhanced Histone PTM Isomer Identification Through LC-TIMS-ToF MS/MS and PASEF
05:52

Author Spotlight: Enhanced Histone PTM Isomer Identification Through LC-TIMS-ToF MS/MS and PASEF

Published on: January 12, 2024

1.1K

Área de la Ciencia:

  • Química analítica
  • Descubrimiento de drogas
  • La bioquímica

Sus antecedentes:

  • Los medicamentos covalentes ofrecen una estrategia prometedora para dirigirse a proteínas previamente no farmacológicas.
  • Los métodos tradicionales de espectrometría de masas (por ejemplo, LC-MS, SPE-MS) son cuellos de botella para el cribado de alto rendimiento de modificadores covalentes debido a limitaciones en la velocidad y la preparación de muestras.
  • Se necesitan plataformas más rápidas y eficientes para examinar las grandes bibliotecas de compuestos en busca de aglutinantes covalentes.

Objetivo del estudio:

  • Introducir y evaluar un prototipo de sistema de espectrometría de masas por eyección acústica de alta resolución (AEMS) para el cribado de alto rendimiento de modificadores covalentes.
  • Evaluar la viabilidad del AEMS para el análisis de muestras complejas con una preparación mínima.
  • Comparar el rendimiento del AEMS con las técnicas convencionales de espectrometría de masas para el cribado de modificadores covalentes.

Principales métodos:

  • Desarrollo de un prototipo de sistema de espectrometría de masas por eyección acústica de alta resolución (AEMS).
  • Cribado de una biblioteca de aproximadamente 10.000 modificadores covalentes contra una proteína diana de 50 kDa (helicasa del síndrome de Werner) en un formato de 1536 pozos.
  • Análisis directo de muestras en un tampón con alto contenido de sal sin limpieza, seguido de un análisis automatizado de datos para la cuantificación de los aductos covalentes de proteínas y ligandos.

Principales resultados:

  • El sistema AEMS completó el cribado de ~ 10,000 compuestos en 17 horas.
  • El cribado demostró una alta fidelidad con un factor Z' de 0,8 y una tasa de acierto del 2,3%.
  • El 75% de los resultados positivos identificados fueron confirmados como antagonistas funcionales en ensayos bioquímicos posteriores, con AEMS mostrando bajas tasas de falsos positivos/ negativos en comparación con LC-MS.

Conclusiones:

  • El prototipo de la plataforma AEMS permite una detección robusta y de alto rendimiento de los modificadores covalentes.
  • AEMS aumenta significativamente el rendimiento (10-100 veces) y la capacidad de tamaño de la biblioteca en comparación con los métodos existentes, al tiempo que minimiza la preparación de muestras.
  • Este enfoque innovador acelera la identificación de fármacos covalentes funcionales para objetivos terapéuticos difíciles.