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Protein Complex Assembly02:41

Protein Complex Assembly

10.5K
Proteins can form homomeric complexes with another unit of the same protein or heteromeric complexes with different types.  Most protein complexes self-assemble spontaneously via ordered pathways, while some proteins need assembly factors that guide their proper assembly. Despite the crowded intracellular environment, proteins usually interact with their correct partners and form functional complexes.
Many viruses self-assemble into a fully functional unit using the infected host cell to...
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Coacervados complejos basados en péptidos estabilizados por interacciones de catión-π para la ingeniería celular

Yue Sun1, Xi Wu1, Jianguo Li2,3

  • 1Center for Sustainable Materials (SusMat), School of Materials Science and Engineering, Nanyang Technological University, Singapore 639798, Singapore.

Journal of the American Chemical Society
|January 26, 2025
PubMed
Resumen
Este resumen es generado por máquina.

Los investigadores desarrollaron coacervados de péptidos para la administración intracelular. Las interacciones catión-π mejoran la estabilidad de los coacervados y permiten la liberación de carga sintonizable, lo que es prometedor para las herramientas y terapias de edición de genes.

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Área de la Ciencia:

  • Ciencia de los biomateriales
  • Biología molecular
  • Nanotecnología

Sus antecedentes:

  • La coacervación compleja implica la separación de la fase líquido-líquido de las macromoléculas de carga opuesta.
  • Los coacervados basados en péptidos están surgiendo como vehículos intracelulares eficaces para las grandes biomoléculas.
  • La comprensión del montaje/desmontaje de los coacervados es crucial para optimizar la entrega de carga y la cinética de liberación.

Objetivo del estudio:

  • Diseñar y caracterizar péptidos ricos en histidina para la formación de coacervados complejos sintonizables.
  • Investigar el papel de los residuos de aminoácidos específicos y las interacciones intermoleculares en la estabilidad de los coacervados.
  • Evaluar el potencial de estos peptídeos coacervados para la entrega intracelular de varias macromoléculas.

Principales métodos:

  • Incorporación sistemática de residuos catiónicos, aniónicos y aromáticos en las secuencias de péptidos.
  • Modulación de las interacciones intermoleculares, incluidas las interacciones catión-π, para controlar la coacervación.
  • Injerto de cadenas laterales autoinmolables basadas en disulfuro para mejorar la estabilidad y controlar la liberación.
  • Pruebas in vitro e in cellulo para el suministro de proteínas, ARNm y sistemas CRISPR/Cas9.

Principales resultados:

  • Las interacciones catiónico-π entre la arginina y los residuos aromáticos estabilizan significativamente los coacervados péptidos.
  • El desmontaje de los coacervados y la liberación de carga se desencadenan en entornos intracelulares ricos en proteínas.
  • Los coacervados injertados demuestran una mayor estabilidad y una entrega eficiente de diversas cargas, incluidos el ARNm y CRISPR/Cas9.
  • Se logró un parto exitoso en tipos celulares difíciles, como los macrófagos.

Conclusiones:

  • Los coacervados basados en péptidos ofrecen una plataforma versátil para la administración intracelular.
  • Las interacciones catión-π son clave para diseñar coacervados estables y sensibles.
  • Este enfoque expande el potencial de los coacervados peptídicos en biomedicina y biotecnología, particularmente para aplicaciones de edición de genes.