Video Experimental Relacionado

Updated: Sep 19, 2025

Self-assembling Morphologies Obtained from Helical Polycarbodiimide Copolymers and Their Triazole Derivatives

Self-assembling Morphologies Obtained from Helical Polycarbodiimide Copolymers and Their Triazole Derivatives

Published on: February 7, 2017

Desbloqueando una interfaz biológica de polímeros helicoidales supramoleculares quirales

Ana Alcalde-Ordóñez¹, Axel Sarmiento¹, Jacobo Gómez-González²

¹Departamento de Química Inorgánica, Universidade de Santiago de Compostela, Centro Singular de Investigación en Química Biolóxica e Materiais Moleculares (CiQUS), Rúa Jenaro de la Fuente s/n, 15782 Santiago de Compostela, Spain.

Journal of the American Chemical Society

|June 10, 2025

Resumen

Los investigadores desarrollaron un tripéptido de unión a los metales (BTMA-1) que forma estructuras autoensambladas. Estas estructuras pueden ser activadas para reconocer estructuras específicas de ADN, ofreciendo potencial para nuevas terapias.

Área de la Ciencia:

Química supramolecular
Ciencia de los biomateriales
Biología Química

Sus antecedentes:

Los polímeros supramoleculares quirales son materiales avanzados con aplicaciones potenciales.
Las estructuras de ADN no canónicas como las uniones de tres vías (3WJ) tienen un significado biológico emergente.
Los sistemas receptivos para el reconocimiento biomolecular dirigido son muy buscados.

Objetivo del estudio:

Diseñar un tripéptido de unión a los metales capaz de autoensamblarse en estructuras supramoleculares sensibles.
Para investigar la formación de polímeros supramoleculares quirales y helicatos peptídicos discretos.
Explorar el reconocimiento selectivo de las uniones de tres vías del ADN (3WJ) por estos conjuntos de péptidos.

Principales métodos:

Síntesis y caracterización del tripéptido C3-simétrico de unión a los metales (BTMA-1).
Investigación del comportamiento de autoensamblaje en el agua bajo diferentes condiciones de coordinación del metal (por ejemplo, CoII).
Evaluación de la afinidad y la selectividad del helicato de péptido CoII para el ADN 3WJ utilizando técnicas biofísicas.
Demostración de la activación dinámica del reconocimiento por adición de iones metálicos a las dispersiones poliméricas supramoleculares.

Principales resultados:

El BTMA-1 se autoensambla en polímeros helicoidales supramoleculares quirales o en helicatos de péptidos CoII discretos basados en la coordinación del metal.
El helicato del péptido CoII muestra una alta afinidad y selectividad para el ADN 3WJ.
El proceso de reconocimiento biomolecular puede desencadenarse dinámicamente mediante la introducción de iones CoII en el polímero supramolecular.
Los polímeros supramoleculares actúan como reservorios inertes, liberando helicatos activos después de la coordinación de iones metálicos.

Conclusiones:

Los polímeros helicoidales supramoleculares quirales pueden servir como precursores temporalmente inactivos para los agentes de reconocimiento biomolecular activos.
Este mecanismo permite el diseño de sistemas supramoleculares receptivos para la unión selectiva de ácido nucleico.
Los hallazgos ofrecen un nuevo enfoque para el desarrollo de sistemas de reconocimiento de ácido nucleico y posibles terapias contra el cáncer.

Más Videos Relacionados

Controlling the Size, Shape and Stability of Supramolecular Polymers in Water

Controlling the Size, Shape and Stability of Supramolecular Polymers in Water

Published on: August 2, 2012

Engineering Molecular Recognition with Bio-mimetic Polymers on Single Walled Carbon Nanotubes

Engineering Molecular Recognition with Bio-mimetic Polymers on Single Walled Carbon Nanotubes

Published on: January 10, 2017

Videos de Conceptos Relacionados

Chirality in Nature

Chirality in Nature

Chirality is the most intriguing yet essential facet of nature, governing life’s biochemical processes and precision. It can be observed from a snail shell pattern in a macroscopic world to an amino acid, the minutest building block of life. Most of the snails around the world have right-coiled shells because of the intrinsic chirality in their genes. All the amino acids present in the human body exist in an enantiomerically pure state, except for glycine - the sole achiral amino acid.

Prochirality

Prochirality

The concept of prochirality leads to the nomenclature of the individual faces of a molecule and plays a crucial role in the enantioselective reaction. It is a concept where two or more achiral molecules react to produce chiral products. A typical process is the reaction of an achiral ketone to generate a chiral alcohol. Here, the achiral reactant reacts with an achiral reducing agent, sodium borohydride, to generate an equimolar mixture of the chiral enantiomers of the product. For example, an...

Chirality

Chirality

Chirality is a term that describes the lack of mirror symmetry in an object. In other words, chiral objects cannot be superposed on their mirror images. For example, our feet are chiral, as the mirror image of the left foot, the right foot, cannot be superposed on the left foot.
Chiral objects exhibit a sense of handedness when they interact with another chiral object. For example, our left foot can only fit in the left shoe and not in the right shoe. Achiral objects — objects that have...

Molecules with Multiple Chiral Centers

Molecules with Multiple Chiral Centers

Molecules that possess multiple chiral centers can afford a large number of stereoisomers. For instance, while some molecules like 2-butanol have one chiral center, defined as a tetrahedral carbon atom with four different substituents attached, several molecules like butane-2,3-diol have multiple chiral centers. A simple formula to predict the number of stereoisomers possible for a molecule with n chiral centers is 2n. However, there can be a lower number where some of the stereoisomers are...

Molecular Chaperones and Protein Folding

Molecular Chaperones and Protein Folding

The native conformation of a protein is formed by interactions between the side chains of its constituent amino acids. When the amino acids cannot form these interactions, the protein cannot fold by itself and needs chaperones. Notably, chaperones do not relay any additional information required for the folding of polypeptides; the native conformation of a protein is determined solely by its amino acid sequence. Chaperones catalyze protein folding without being a part of the folded protein.
The...

Protein-protein Interfaces

Protein-protein Interfaces

Many proteins form complexes to carry out their functions, making protein-protein interactions (PPIs) essential for an organism's survival. Most PPIs are stabilized by numerous weak noncovalent chemical forces. The physical shape of the interfaces determines the way two proteins interact. Many globular proteins have closely-matching shapes on their surfaces, which form a large number of weak bonds. Additionally, many PPIs occur between two helices or between a surface cleft and a...