Una tapa β en el canal de exportación de proteínas FliPQR actúa como la tapa para el conjunto inicial de la varilla...

Área de la Ciencia:

• Microbiología
• Biología estructural
• Los motores moleculares

Sus antecedentes:

• El aparato de exportación flagelar es crucial para la motilidad bacteriana.
• El complejo FliPQR forma un canal y una plantilla para el ensamblaje de la varilla flagelar.
• La comprensión previa del mecanismo de apertura de la puerta periplásmica por parte de FliE era incompleta.

Objetivo del estudio:

• Para aclarar el mecanismo estructural de la apertura de la puerta periplásmica del complejo FliPQR.
• Para entender cómo las primeras subunidades de FliE inician el montaje de la barra.
• Para determinar el papel del beta-cap en la regulación de la puerta.

Principales métodos:

• Microscopía cryoelectrónica (cryo-EM) con una resolución de 3,0 Å.
• Análisis estructural del complejo FliPQR en su estado cerrado.

Principales resultados:

• Una tapa beta, formada por las hebras beta N-terminales FliP y FliR, sella la puerta periplásmica cerrada.
• El beta-cap posee un poro estrecho que guía la subunidad inicial de FliE.
• La interacción FliE induce cambios conformacionales en FliP y FliR, abriendo la puerta mediante el desmontaje de la tapa beta.

Conclusiones:

• El beta-cap actúa como un regulador crucial, asegurando un ensamblaje inicial preciso de la subunidad FliE.
• El desprendimiento secuencial de las hebras beta de la tapa beta crea sitios de acoplamiento para subunidades FliE posteriores.
• Este mecanismo facilita el montaje eficiente y ordenado de la estructura de la varilla flagelar.