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Protein-protein Interfaces02:04

Protein-protein Interfaces

13.2K
Many proteins form complexes to carry out their functions, making protein-protein interactions (PPIs) essential for an organism's survival. Most PPIs are stabilized by numerous weak noncovalent chemical forces. The physical shape of the interfaces determines the way two proteins interact. Many globular proteins have closely-matching shapes on their surfaces, which form a large number of weak bonds. Additionally, many PPIs occur between two helices or between a surface cleft and a...
13.2K
Conserved Binding Sites01:49

Conserved Binding Sites

4.3K
Many proteins’ biological role depends on their interactions with their ligands, small molecules that bind to specific locations on the protein known as ligand-binding sites. Ligand-binding sites are often conserved among homologous proteins as these sites are critical for protein function.
Binding sites are often located in large pockets, and if their location on a protein’s surface is unknown, it can be predicted using various approaches. The energetic method computationally...
4.3K
Ligand Binding Sites02:40

Ligand Binding Sites

13.2K
Proteins are dynamic macromolecules that carry out a wide variety of essential processes; however, the activities of most proteins depend on their interactions with other molecules or ions, known as ligands.
Protein-ligand interactions are quite specific; even though numerous potential ligands surround a cellular protein at any given time, only a particular ligand can bind to that protein. Moreover, a ligand binds only to a dedicated area on the surface of the protein, known as the...
13.2K
Protein Networks02:26

Protein Networks

4.1K
An organism can have thousands of different proteins, and these proteins must cooperate to ensure the health of an organism. Proteins bind to other proteins and form complexes to carry out their functions. Many proteins interact with multiple other proteins creating a complex network of protein interactions.
These interactions can be represented through maps depicting protein-protein interaction networks, represented as nodes and edges. Nodes are circles that are representative of a protein,...
4.1K
Ligand Binding and Linkage00:49

Ligand Binding and Linkage

4.9K
Allosteric proteins have more than one ligand binding site; the binding of a ligand to any of these sites influences the binding of ligands to the other sites. When a protein is allosteric, its binding sites are called coupled or linked.  In the case of enzymes, the site that binds to the substrate is known as the active site and the other site is known as the regulatory site. When a ligand binds to the regulatory site, this leads to conformational changes in the protein that can influence...
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Identificación de los sitios de unión del interactoma 14-3-3 con aprendizaje profundo

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  • 1Institute for Complex Molecular Systems (ICMS), Eindhoven University of Technology Eindhoven The Netherlands l.brunsveld@tue.nl f.grisoni@tue.nl.

Digital discovery
|August 21, 2025
PubMed
Resumen
Este resumen es generado por máquina.

Desarrollamos un modelo de aprendizaje profundo para predecir los sitios de unión a las proteínas 14-3-3, cruciales para la señalización celular. El modelo logró una precisión del 75% e identificó cinco nuevos sitios de unión validados experimentalmente.

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Published on: December 15, 2023

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Área de la Ciencia:

  • La bioquímica
  • Biología computacional
  • Biología estructural

Sus antecedentes:

  • Las interacciones proteína-proteína son fundamentales para los procesos biológicos y las enfermedades.
  • La identificación de los sitios de interacción de proteínas, en particular para las proteínas intrínsecamente desordenadas, sigue siendo un desafío significativo.
  • Las proteínas 14-3-3 actúan como centros centrales en las redes de señalización celular, lo que hace que sus interacciones sean críticas para entenderlas.

Objetivo del estudio:

  • Desarrollar un marco de aprendizaje profundo para predecir los sitios de unión a las proteínas 14-3-3.
  • Identificar nuevos sitios de unión 14-3-3 en proteínas médicamente relevantes, incluidas las intrínsecamente desordenadas.
  • Proporcionar un recurso web de libre acceso para predecir los sitios de enlace 14-3-3.

Principales métodos:

  • Pruebas sistemáticas de varios enfoques de aprendizaje profundo.
  • Desarrollo de un modelo de aprendizaje profundo conjunto para la predicción de la vinculación de secuencias.
  • Aplicación prospectiva del modelo a unas 300 secuencias de proteínas médicamente relevantes.
  • Validación experimental de las principales secuencias de péptidos previstas mediante técnicas de laboratorio húmedo.
  • Análisis estructural mediante cristalografía de rayos X y simulaciones de dinámica molecular.

Principales resultados:

  • Un modelo de aprendizaje profundo conjunto logró una precisión equilibrada del 75% en secuencias externas para predecir la unión 14-3-3.
  • La validación experimental confirmó la unión para cinco de las ocho secuencias de péptidos predichas, con constantes de disociación (Kd) que oscilan entre 1,6 ± 0,1 μM y 70 ± 5 μM.
  • Se identificaron nuevos sitios de unión en proteínas médicamente relevantes, incluidas las implicadas en enfermedades como el Alzheimer.
  • El estudio demostró la capacidad del aprendizaje profundo para predecir interacciones que involucran proteínas intrínsecamente desordenadas.

Conclusiones:

  • El marco de aprendizaje profundo desarrollado predice eficazmente los sitios de unión a las proteínas 14-3-3.
  • Los nuevos sitios de unión identificados ofrecen nuevas vías para investigar la función de las proteínas y la orientación terapéutica.
  • El estudio subraya el poder del aprendizaje profundo para descifrar complejas interacciones proteína-proteína.
  • Se creó una herramienta web disponible al público para facilitar la investigación adicional sobre las interacciones 14-3-3.