Los dominios de epimerasa rellenos de la biosíntesis de pyocelina son metiltransferasas desaparecidas

Área de la Ciencia:

• La bioquímica
• Biología molecular
• Química de los productos naturales

Sus antecedentes:

• Las bacterias y los hongos sintetizan péptidos no ribosómicos (PNR) utilizando sintetasas de péptidos no ribosómicos (PNR).
• Los PNR a menudo contienen aminoácidos D, lo que les confiere propiedades químicas y estabilidad únicas.
• Los productos naturales de 2-hidroxifeniltiazolina se propusieron para utilizar
• rellenos
• Dominios de epimerasa dentro de los dominios de adenilación de NRPS para la inversión estereoquímica.

Objetivo del estudio:

• Para investigar la actividad catalítica propuesta de
• rellenos
• Dominios de epimerasa en la biosíntesis del producto natural 2-hidroxifeniltiazolina.
• Determinar el mecanismo de incorporación del aminoácido D en estos PNR específicos.

Principales métodos:

• Sideróforos de 2-hidroxifeniltiazolina y sus análogos sintetizados.
• Se han examinado los didominos de epimerasa de adenilación de Pseudomonas aeruginosa (piocelina) y Streptomyces venezuelae (watasemycin).
• Comparación de la actividad enzimática con enzimas homólogas que carecen de la
• rellenos
• dominio epimerasa, como por ejemplo de *Pseudomonas protegens* (enantiopioquelina).

Principales resultados:

• Las enzimas mostraron actividad de adenilación, pero no se detectó actividad enzimática epimerasa.
• La racemización espontánea se produjo para los análogos de éster etílico de 2-hidroxifeniltiazolina y los intermedios aislados.
• La presencia o ausencia de
• rellenos
• El dominio epimerasa no se correlacionó con la estereoquímica del producto final.

Conclusiones:

• El no canónico
• rellenos
• Los dominios de epimerasa en los productos naturales de 2-hidroxifeniltiazolina están catalizados.
• Estos dominios probablemente funcionan como metiltransferasas o representan restos evolutivos.
• La inversión estereoquímica en estas vías se produce a través de un mecanismo no enzimático.