Radical S-adenosil-l-metionina agrupación de FeS implicada como donante de azufre durante la biosíntesis de la...

Área de la Ciencia:

• La bioquímica
• Química orgánica
• Enzimología

Sus antecedentes:

• La formación de enlaces carbono-azufre en productos naturales generalmente utiliza la química ácido/base de Lewis.
• Las enzimas radicales S-adenosil-l-metionina (SAM) rara vez están involucradas y generalmente catalizan la inserción de azufre en enlaces C-H utilizando grupos auxiliares de hierro-azufre.

Objetivo del estudio:

• Investigar el mecanismo de formación de tiofuranosa en la biosíntesis de la albomicina.
• Explorar las capacidades catalíticas de las enzimas SAM radicales más allá de las reacciones de inserción de azufre conocidas.

Principales métodos:

• Caracterización enzimática de AbmM desde el grupo de genes biosintéticos de la albomicina.
• Análisis de la fuente de azufre en la reacción catalizada por AbmM.

Principales resultados:

• La enzima radical SAM AbmM cataliza una reacción de sustitución de azufre por oxígeno.
• AbmM transforma un anillo de furanosa en una fracción de tiofuranosa, crucial para la actividad antibacteriana de la albomicina.
• El grupo catalítico radical SAM de AbmM parece ser el donante de azufre.

Conclusiones:

• El estudio aclara el origen del núcleo de tiofuranosa en la albomicina.
• Demuestra una nueva reacción de intercambio de azufre por oxígeno catalizada por una enzima SAM radical.
• Este hallazgo amplía el repertorio funcional conocido de la catálisis SAM radical en la biosíntesis.