Análisis comparativo de la caracterización estructural y las propiedades del gel de la doble proteína de soja...

Área de la Ciencia:

• Ciencias de la alimentación
• Química de las proteínas
• Ciencias de los materiales

Sus antecedentes:

• La mezcla física tradicional de proteínas tiene limitaciones para mejorar las propiedades funcionales.
• El desarrollo de métodos mejorados para sistemas de proteínas duales es crucial para las aplicaciones de alimentos de origen vegetal.
• La comprensión de los cambios estructurales de las proteínas afecta la funcionalidad general.

Objetivo del estudio:

• Investigar una estrategia de co-precipitación impulsada por el pH para la mejora funcional de la proteína de soja.
• Comparar las propiedades estructurales y funcionales de la proteína co-precipitada (SPCP) con la proteína mezclada físicamente (SPBP).
• Proporcionar conocimientos teóricos para optimizar los sistemas de proteínas duales basados en plantas.

Principales métodos:

• Técnica de co-precipitación basada en el pH aplicada a las proteínas de soja y de guisante.
• Análisis de la estructura secundaria de las proteínas (hélice α, lámina β, bobina aleatoria) mediante espectroscopia.
• Medición del tamaño de las partículas, el potencial zeta, la hidrofobia superficial y el contenido de enlaces disulfuro.
• Simulaciones de acoplamiento molecular para evaluar las interacciones intermoleculares.
• Análisis reológico para evaluar las propiedades del gel (módulo de almacenamiento, módulo de pérdida, tan δ).

Principales resultados:

• El SPCP exhibió estructuras secundarias alteradas (reducción de la hélice α/beta, aumento de la bobina aleatoria) en comparación con el SPBP.
• El SPCP mostró un tamaño de partícula más pequeño, un potencial zeta absoluto más alto, una hidrofobidad superficial reducida y un aumento de los enlaces disulfuro.
• Se observaron interacciones intermoleculares mejoradas (enlaces hidrofóbicos y de hidrógeno) en el SPCP.
• SPCP, en particular SPCP8.0, demostró una solubilidad significativamente mejorada y propiedades de gel superiores (mayor G', G′′; menor bronceado δ).

Conclusiones:

• La co-precipitación impulsada por el pH modifica efectivamente la estructura de la proteína de la soja y mejora las interacciones intermoleculares.
• El SPCP optimizado presenta una solubilidad y propiedades de gelatización superiores en comparación con el SPBP.
• Esta estrategia ofrece un enfoque prometedor para mejorar la funcionalidad de las proteínas duales de origen vegetal para aplicaciones como la carne de origen vegetal.