Estabilización de la glicina zwitteriónica frente a la canónica por las moléculas de DMSO

Área de la Ciencia:

• Química computacional
• Modelado biomolecular
• Efectos del disolvente en la conformación molecular

Sus antecedentes:

• La estabilización de la conformación de aminoácidos es vital para comprender las interacciones biomoleculares.
• El dimetilsulfóxido (DMSO) se utiliza con frecuencia en los protocolos de cristalización de proteínas.

Objetivo del estudio:

• Investigar computacionalmente la estabilización conformacional de la glicina por las moléculas de sulfóxido de dimetilo (DMSO).
• Comparar los efectos del DMSO con los del agua en las formas canónica y zwitteriónica de la glicina.

Principales métodos:

• Cálculos de la Teoría Funcional de la Densidad (DFT) a nivel B3LYP/6-311++G.
• Análisis de grupos de glicina-DMSO con una y dos moléculas de DMSO.
• Cálculos implícitos del disolvente y comparación con los grupos de agua.

Principales resultados:

• Una molécula de DMSO estabiliza la forma zwitteriónica de la glicina a través de interacciones específicas.
• Dos moléculas de DMSO reducen significativamente la brecha de energía entre las formas de glicina.
• La forma zwitteriónica se vuelve más estable en DMSO puro por debajo de 150 K.

Conclusiones:

• El DMSO exhibe propiedades estabilizadoras únicas para las formas de aminoácidos zwitteriónicos.
• Los hallazgos ofrecen información sobre el papel del DMSO en la estabilización biomolecular.
• Los resultados tienen implicaciones para optimizar los protocolos de cristalización de proteínas utilizando DMSO.